Diferencia entre revisiones de «Insulina»
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}}</ref> La insulina de ciertas especies de peces es lo suficientemente similar a la humana que es clínicamente efectiva para uso en humanos. Aún la insulina del [[invertebrado]] ''[[Caenorhabditis elegans]]'' una [[nematoda]], es muy similar en estructura, tiene efectos celulares muy parecidos y se produce de manera análoga a la de los humanos. De modo que es una proteína que se ha preservado a lo largo de la evolución del tiempo, sugiriendo su rol fundamental en el control metabólico animal. El [[péptido C]], producto del desdoblamiento de la [[proinsulina]], difiere considerablemente entre las diferentes especies, por lo que, aunque es también una [[hormona]], tiene un papel secundario.
La conformación estructural de la insulina es esencial para su actividad como hormona. La insulina es sintetizada y almacenada en el cuerpo en forma de un hexámero, es decir, una unidad compuesta por seis insulinas, mientras que su forma activa es la de una hormona monomérica, es decir, la [[molécula]] de insulina sola.<ref name=atlasdefarmaco /> Seis moléculas de insulina permancen inactivas por largo tiempo en su forma hexamérica, como forma de almacenamiento de disponibilidad rápida y protección de la altamente reactiva molécula de insulina. Dentro del [[aparato de Golgi]], la proinsulina es enviada al interior de vesículas secretoras y de almacenamiento ricas en [[zinc|Zn<sup>2+</sup>]] y [[Calcio|Ca<sup>2+</sup>]]. Una vez en la vesícula se forman especies hexaméricas de la proinsulina con dos [[átomo]]s de zinc por cada hexámero de proinsulina: (Zn<sup>2+</sup>)<sub>2</sub>(Ca<sup>2+</sup>)(Proin)<sub>6</sub>, las cuales son posteriormente convertidas en el hexámero de insulina: (Zn<sup>2+</sup>)<sub>2</sub>(Ca<sup>2+</sup>)(In)<sub>6</sub>—por acción de [[enzima]]s [[proteólisis|proteolíticas]] y produciendo también la proteína C.<ref>{{cita publicación |apellido= Dunn |nombre= M. F. |enlaceautor= |coautores= |año= 2005|mes= agosto|título= Zinc-ligand interactions modulate assembly and stability of the insulin hexamer - a review |publicación= BioMetals|volumen= 18|número= 4|páginas= 295–303 |id= |url= http://www.ingentaconnect.com/content/klu/biom/2005/00000018/00000004/00003685?crawler=true|fechaacceso=1 de agosto de 2009 |cita= }}</ref>
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