Diferencia entre revisiones de «ATP sintasa»
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== Estructura y funciones de las unidades ==
La ATP sintasa tiene un diámetro de 10 nm, y es el complejo más pequeño identificado hasta ahora. Trabaja con un grado de efectividad cerca al 100%.
Esta enzima está formada por dos principales complejos. Una anclada a la [[membrana mitocondrial interna]] o al [[tilacoide]] llamada F<sub>0</sub> (CF<sub>0</sub> en caso de los tilacoides) y otra que sobresale por la cara interna de la estructura llamada F<sub>
El componente F<sub>0</sub>, es el motor impulsado por protones. Es conocida como la fracción sensible a la [[oligomicina]] está formada por las subunidades a, b<sub>2</sub> y c<sub>10-14</sub>. Las subunidades c forman el “anillo c”, que rota en sentido horario en respuesta al flujo de [[protones]] por el complejo. Las dos proteínas b inmovilizan el segundo complejo F<sub>1</sub>, que está orientada hacia la matriz mitocondrial. Por interacciones electrostáticas, se asocia a F<sub>1</sub> a F<sub>o</sub>.
F<sub>1</sub> está formada por las subunidades α<sub>3</sub>, β<sub>3</sub>, γ, δ y ε. La parte principal del complejo F<sub>1</sub> está formado por tres diemeres αβ, esta unidad tiene forma de hexamero. La [[actividad catalitítica]] de este hexamero está localizada en las subunidades β.
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La subunidad F<sub>o</sub> consiste de once subunidades diferentes a<sub>1</sub> y c<sub>10</sub>, estas subunidades forman un canal de protones central y finalmente la subunidad b<sub>2</sub>OSCP1 (Oligomycin Sensitiviy Conferring Protein) enlazan las unidades F<sub>1</sub> y F<sub>o</sub>.<ref name=baynes />
== Hipótesis quimiosmótica ==
La Hipótesis quimiosmótica también conocida como la hipótesis quimiosmótica de Mitchell, explica la manera en que la [[energía libre]] que se genera por la actividad de cadena de transporte de electrones se emplea para producir ATP a partir de la reacción ADP + Pi.
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