Diferencia entre revisiones de «Enzima»

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[[Archivo:Enzyme allostery_es.png|thumb|250px|right|Transición alostérica de una enzima entre los estados R y T, estabilizada por un [[agonista]], un inhibidor y un sustrato.]]
Los sitios [[alosterismo|alostéricos]] son zonas de la enzima con capacidad de reconocer y unir determinadas moléculas en la célula. Las uniones a las que dan lugar son débiles y no [[covalente]]s, y generan un cambio en la conformación estructural de la enzima que repercute en el sitio activo, afectando así a la velocidad de reacción de la enzima.<ref>{{cita publicación |autor=Neet KE |título=Cooperativity in enzyme function: equilibrium and kinetic aspects |publicación=Meth. Enzymol. |volumen=249 |número= |páginas=519–67 |año=1995 |pmid=7791626 }}</ref> Las [[regulación alostérica|interacciones alostéricas]] pueden tanto inhibir como activar enzimas, y son una forma muy común de controlar las enzimas en las células.<ref>{{cita publicación |autor=Changeux JP, Edelstein SJ |título=Allosteric mechanisms of signal transduction |publicación=Science |volumen=308 |número=5727 |páginas=1424–8 |año=2005 |mes=junio |pmid=15933191 |doi=10.1126/science.1108595 }}</ref>
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== Cofactores y coenzimas ==