Diferencia entre revisiones de «Enzima»
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[[Archivo:Carbonic anhydrase.png|thumb|300px|Diagrama de cintas que representa la estructura de una [[anhidrasa carbónica]] de tipo II. La esfera gris representa al [[cofactor]] [[zinc]] situado en el centro activo.]]
Las
Las actividades de las enzimas vienen determinadas por su estructura tridimensional, la cual viene a su vez determinada por la secuencia de aminoácidos.<ref>{{Cita publicación|autor=Anfinsen C.B.|año= 1973|título= Principles that Govern the Folding of Protein Chains|revista= Science|páginas= 223-230|id= PMID 4124164}}</ref> Sin embargo, aunque la estructura determina la función, predecir una nueva actividad enzimática basándose únicamente en la estructura de una proteína es muy difícil, y un problema aún no resuelto.<ref>{{cita publicación |autor=Dunaway-Mariano D |título=Enzyme function discovery |publicación=Structure |volumen=16 |número=11 |páginas=1599–600 |año=2008 |mes=noviembre |pmid=19000810 |doi=10.1016/j.str.2008.10.001}}</ref>
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=== Especificidad ===
Las enzimas suelen ser muy específicas tanto del tipo de reacción que catalizan como del [[sustrato]] involucrado en la reacción. La forma, la carga y las características [[hidrófilo|hidrofílicas]]/[[hidrófobo|hidrofóbicas]] de las enzimas y los sustratos son los responsables de dicha especificidad. Las enzimas también pueden mostrar un elevado grado de [[estereoespecificidad]], [[regioselectividad]] y [[quimioselectividad]].<ref>{{Cita publicación|autor= Jaeger KE, Eggert T.|año= 2004|título= {{lang|en|Enantioselective biocatalysis optimized by directed evolution.}}| journal=Curr Opin Biotechnol.|volume= 15(4)|pages= 305-313|id= PMID 15358000}}</ref>
Algunas de estas enzimas que muestran una elevada especificidad y precisión en su actividad son aquellas involucrados en la [[replicación]] y [[biosíntesis|expresión]] del [[genoma]]. Estas enzimas tienen eficientes sistemas de comprobación y corrección de errores, como en el caso de la [[ADN polimerasa]], que cataliza una reacción de replicación en un primer paso, para comprobar posteriormente si el producto obtenido es el correcto.<ref>{{Cita publicación|autor= Shevelev IV, Hubscher U.|año= 2002|título= {{lang|en|The 3' 5' exonucleases.}}| journal= Nat Rev Mol Cell Biol.|volume= 3|issue= 5|pages= 364-376|id= PMID 11988770}}</ref> Este proceso, que tiene lugar en dos pasos, da como resultado una media de tasa de error increíblemente baja, en torno a 1 error cada 100 millones de reacciones en determinadas polimerasas de [[mamífero]]s.<ref>Berg J., Tymoczko J. and Stryer L. (2002) ''Biochemistry.'' W. H. Freeman and Company ISBN 0-7167-4955-6</ref> Este tipo de mecanismos de comprobación también han sido observados en la [[ARN polimerasa]],<ref>{{Cita publicación|autor= Zenkin N, Yuzenkova Y, Severinov K.|año= 2006|título= {{lang|en|Transcript-assisted transcriptional proofreading.}}| journal= Science.|volume= 313|pages= 518-520|id= PMID 16873663}}</ref> en la ARNt aminoacil sintetasa<ref>{{Cita publicación|autor= Ibba M, Soll D.|año= 2000|título= {{lang|en|Aminoacyl-tRNA synthesis.}}| journal= Annu Rev Biochem.|volume= 69|pages= 617-650|id= PMID 10966471}}</ref> y en la actividad de selección de los aminoacil-tRNAs.<ref>{{Cita publicación|autor= Rodnina MV, Wintermeyer W.|año= 2001|título= {{lang|en|Fidelity of aminoacyl-tRNA selection on the ribosome: kinetic and structural mechanisms.}}| journal= Annu Rev Biochem.|volume= 70|pages= 415-435|id= PMID 11395413}}</ref>
Aquellas enzimas que producen [[metabolito secundario|metabolitos secundarios]] son denominadas promiscuas, ya que pueden actuar sobre una gran variedad de sustratos. Por ello, se ha sugerido que esta amplia especificidad de sustrato podría ser clave en la evolución y diseño de nuevas rutas biosintéticas.<ref>{{Cita web |url=http://www-users.york.ac.uk/~drf1/rdf_sp1.htm |título={{lang|en|The Screening Hypothesis - a new explanation of secondary product diversity and function}} |accessdate=11 de septiembre de 2006 |last=Firn |first=Richard }}</ref>
==== Modelo de la "llave-cerradura" ====
Las enzimas son muy específicas, como sugirió [[Emil Fisher]] en [[1894]]. En base a sus resultados dedujo que ambas moléculas, enzima y sustrato, poseen complementariedad geométrica, es decir, sus estructuras encajan exactamente una en la otra,<ref>{{Cita publicación|autor= Fischer E.|año= 1894|título= {{lang|en|Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme}}| journal=Ber. Dt. Chem. Ges.|volume=27|pages=2985-2993|url = http://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k90736r/f364.chemindefer }}</ref> por lo que ha sido denominado como modelo de la "llave-cerradura", refiriéndose a la enzima como a una especie de cerradura y al sustrato como a una llave que encaja de forma perfecta en dicha cerradura. Sin embargo, si bien este modelo explica la especificidad de las enzimas, falla al intentar explicar la estabilización del [[estado de transición]] que logran adquirir las enzimas.
==== Modelo del encaje inducido ====
[[Archivo:Induced fit diagram_es.svg|thumb|450px|Diagrama que esquematiza el modo de acción del modelo del encaje inducido.]]
En 1958 [[Daniel Koshland]] sugiere una modificación al modelo de la llave-cerradura: las enzimas son estructuras bastante flexibles y así el sitio activo podría cambiar su conformación estructural por la interacción con el sustrato.<ref>{{Cita publicación|url=http://www.pnas.org/cgi/reprint/44/2/98|autor=Koshland D. E.|año= 1958|título= {{lang|en|Application of a Theory of Enzyme Specificity to Protein Synthesis}}|journal=Proc. Natl. Acad. Sci.|volume=44|issue=2|pages=98-104|id= PMID 16590179}}</ref> Como resultado de ello, la [[proteína|cadena aminoacídica]] que compone el sitio activo es moldeada en posiciones precisas, lo que permite a la enzima llevar a cabo su función catalítica. En algunos casos, como en las [[glicosidasa]]s, el sustrato cambia ligeramente de forma para entrar en el sitio activo.<ref>{{Cita publicación|autor=Vasella A, Davies GJ, Bohm M.|año= 2002|título= {{lang|en|Glycosidase mechanisms.}}|journal=Curr Opin Chem Biol.|volume=6|issue=5|pages=619-629|id= PMID 12413546}}</ref> El sitio activo continua dicho cambio hasta que el sustrato está completamente unido, momento en el cual queda determinada la forma y la carga final.<ref>{{cite book |last=Boyer |first=Rodney |title=Concepts in Biochemistry |origyear=2002 |accessdate=2007-04-21 |edition=2nd |publisher=John Wiley & Sons, Inc. |location=New York, Chichester, Weinheim, Brisbane, Singapore, Toronto. |isbn=0-470-00379-0 |pages=137–8 |chapter=6 |year=2002 |oclc=51720783}}</ref>
=== Mecanismos ===
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