Diferencia entre revisiones de «Enzima»
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=== Especificidad ===
Las enzimas suelen ser muy específicas tanto del tipo de reacción que catalizan como del [[sustrato]] involucrado en la reacción. La forma, la carga y las características [[hidrófilo|hidrofílicas]]/[[hidrófobo|hidrofóbicas]] de las enzimas y los sustratos son los responsables de dicha especificidad. Las enzimas también pueden mostrar un elevado grado de [[estereoespecificidad]], [[regioselectividad]] y [[quimioselectividad]].<ref>{{Cita publicación|autor= Jaeger KE, Eggert T.|año= 2004|título= {{lang|en|Enantioselective biocatalysis optimized by directed evolution.}}| journal=Curr Opin Biotechnol.|volume= 15(4)|pages= 305-313|id= PMID 15358000}}</ref>
Algunas de estas enzimas que muestran una elevada especificidad y precisión en su actividad son aquellas involucrados en la [[replicación]] y [[biosíntesis|expresión]] del [[genoma]]. Estas enzimas tienen eficientes sistemas de comprobación y corrección de errores, como en el caso de la [[ADN polimerasa]], que cataliza una reacción de replicación en un primer paso, para comprobar posteriormente si el producto obtenido es el correcto.<ref>{{Cita publicación|autor= Shevelev IV, Hubscher U.|año= 2002|título= {{lang|en|The 3' 5' exonucleases.}}| journal= Nat Rev Mol Cell Biol.|volume= 3|issue= 5|pages= 364-376|id= PMID 11988770}}</ref> Este proceso, que tiene lugar en dos pasos, da como resultado una media de tasa de error increíblemente baja, en torno a 1 error cada 100 millones de reacciones en determinadas polimerasas de [[mamífero]]s.<ref>Berg J., Tymoczko J. and Stryer L. (2002) ''Biochemistry.'' W. H. Freeman and Company ISBN 0-7167-4955-6</ref> Este tipo de mecanismos de comprobación también han sido observados en la [[ARN polimerasa]],<ref>{{Cita publicación|autor= Zenkin N, Yuzenkova Y, Severinov K.|año= 2006|título= {{lang|en|Transcript-assisted transcriptional proofreading.}}| journal= Science.|volume= 313|pages= 518-520|id= PMID 16873663}}</ref> en la ARNt aminoacil sintetasa<ref>{{Cita publicación|autor= Ibba M, Soll D.|año= 2000|título= {{lang|en|Aminoacyl-tRNA synthesis.}}| journal= Annu Rev Biochem.|volume= 69|pages= 617-650|id= PMID 10966471}}</ref> y en la actividad de selección de los aminoacil-tRNAs.<ref>{{Cita publicación|autor= Rodnina MV, Wintermeyer W.|año= 2001|título= {{lang|en|Fidelity of aminoacyl-tRNA selection on the ribosome: kinetic and structural mechanisms.}}| journal= Annu Rev Biochem.|volume= 70|pages= 415-435|id= PMID 11395413}}</ref>
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