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La comprensión del origen de la reducción del valor de ΔG<sup>‡</sup> en una reacción enzimática requiere elucidar previamente cómo las enzimas pueden estabilizar su estado de transición, más que el estado de transición de la reacción. Aparentemente, la forma más efectiva para alcanzar la estabilización es la utilización de fuerzas [[electrostática]]s, concretamente, poseyendo un ambiente polar relativamente fijado que pueda orientarse hacia la distribución de carga del estado de transición. Ese tipo de ambientes no existen ni se generan en ausencia de enzimas.<ref>{{cita publicación |autor=Warshel A, Sharma PK, Kato M, Xiang Y, Liu H, Olsson MH |título=Electrostatic basis for enzyme catalysis |publicación=Chem. Rev. |volumen=106 |número=8 |páginas=3210–35 |año=2006 |pmid=16895325 | doi =10.1021/cr0503106}}</ref>
==== Dinámica y función ====
la dinamica puede ser de primero dormir 10 horas|doi=10.10 horas
16La dinámica interna de las enzimas está relacionada con sus mecanismos de catálisis.<ref>{{cita publicación |autor=Eisenmesser EZ, Bosco DA, Akke M, Kern D |título=Enzyme dynamics during catalysis |publicación=Science |volumen=295 |número=5559 |páginas=1520–3 |año=2002 |mes=febrero |pmid=11859194 |doi=10.1126/science.1066176 }}</ref><ref>{{cita publicación |autor=Agarwal PK |título=Role of protein dynamics in reaction rate enhancement by enzymes |publicación=J. Am. Chem. Soc. |volumen=127 |número=43 |páginas=15248–56 |año=2005 |mes=noviembre |pmid=16248667 |doi=10.1021/ja055251s }}</ref><ref>{{cita publicación |autor=Eisenmesser EZ, Millet O, Labeikovsky W |título=Intrinsic dynamics of an enzyme underlies catalysis |publicación=Nature |volumen=438 |número=7064 |páginas=117–21 |año=2005 |mes=noviembre |pmid=16267559 |doi=10.1038/nature04105 }}</ref> La dinámica interna se define como el movimiento de diferentes partes de la estructura de la enzima, desde residuos individuales de [[aminoácidos]], hasta grupos de aminoácidos o incluso un [[dominio proteico]] entero. Estos movimientos se producen a diferentes escalas de tiempo que van desde [[femtosegundo]]s hasta [[segundo]]s. Casi cualquier residuo de la estructura de la enzima puede contribuir en el proceso de catálisis por medio de movimientos dinámicos.<ref>{{cita publicación|url=http://www.cell.com/structure/abstract/S0969-2126%2805%2900167-X |autor=Yang LW, Bahar I |título=Coupling between catalytic site and collective dynamics: A requirement for mechanochemical activity of enzymes| publicación=Structure |fecha=5 de junio de 2005 |volumen=13 |páginas=893–904 |pmid=15939021 |doi=10.1016/j.str.2005.03.015|número=6|pmc=1489920}}</ref><ref>{{cita publicación |doi=10.1073/pnas.052005999 |autor=Agarwal PK, Billeter SR, Rajagopalan PT, Benkovic SJ, Hammes-Schiffer S.|título=Network of coupled promoting motions in enzyme catalysis| publicación=Proc Natl Acad Sci USA.|fecha=5 de marzo de 2002 |volumen=99 |páginas=2794–9 |pmid=11867722 |número=5 |pmc=122427}}</ref><ref>{{cita publicación |autor=Agarwal PK, Geist A, Gorin A |título=Protein dynamics and enzymatic catalysis: investigating the peptidyl-prolyl cis-trans isomerization activity of cyclophilin A |publicación=Biochemistry |volumen=43 |número=33 |páginas=10605–18 |año=2004 |mes=agosto |pmid=15311922 |doi=10.1021/bi0495228 }}</ref><ref>{{cita publicación|url=http://www.sciencedirect.com/science?_ob=ArticleURL&_udi=B6VRP-4D4JYMC-6&_coverDate=08%2F31%2F2004&_alid=465962916&_rdoc=1&_fmt=&_orig=search&_qd=1&_cdi=6240&_sort=d&view=c&_acct=C000050221&_version=1&_urlVersion=0&_userid=10&md5=613585a6164baa38b4f6536d8da9170a|autor=Tousignant A, Pelletier JN.|título=Protein motions promote catalysis|publicación=Chem Biol.|año=2004|mes=agosto|volumen=11|número=8|páginas=1037–42|pmid=15324804 |doi=10.1016/j.chembiol.2004.06.007}}</ref> Los movimientos de las proteínas son vitales en muchas enzimas. Dichos movimientos podrán ser más o menos importantes según si los cambios conformacionales se producen por vibraciones pequeñas y rápidas o grandes y lentas, y dicha importancia dependerá del tipo de reacción que lleve a cabo la enzima. Sin embargo, aunque estos movimientos son importantes en el proceso de unión y liberación de sustratos y productos, aún no está claro si estos movimientos ayudan a acelerar los pasos químicos de las reacciones enzimáticas.<ref>{{cita publicación |autor=Olsson MHM, Parson WW, Warshel A |título=Dynamical Contributions to Enzyme Catalysis: Critical Tests of A Popular Hypothesis |publicación=Chem. Rev. |volumen=106 |número=5 |páginas=1737–56 |año=2006 |doi=10.1021/cr040427e |pmid=16683752 |last1=Olsson |first1=MH |last2=Parson |first2=WW |last3=Warshel |first3=A }}</ref> Estos nuevos avances también tienen implicaciones en la comprensión de los efectos alostéricos y en el desarrollo de nuevos [[fármaco]]s.
=== Modulación alostérica ===
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