Diferencia entre revisiones de «Glucosilación»

La '''glicosilación'''<ref name="Essentials of_1">Essentials of Glycobiology, 2nd edition. Ajit Varki. Cold Spring Harbor Laboratory Press; 2009</ref><ref name="William_1">William G. Flynne (2008). Biotechnology and Bioengineering. Nova Publishers–. ISBN 978-1-60456-067-1.</ref><ref>Cylwik B, Naklicki M, Chrostek L, Gruszewska E. Congenital disorders of glycosylation. Part I. Defects of protein N-glycosylation. Acta Biochim Pol. 2013;60(2):151-61.</ref>es un proceso bioquímico en el que se adiciona un [[glúcido]] a otra [[molécula]]. Esta molécula se denomina aceptor. La molécula aceptora puede ser de muchos tipos, por ejemplo de naturaleza protéicaproteica o lipídica.

Uno de los tipos más importantes de glicosilación es la glicosilación proteica, que puede darse como una modificación cotraduccional (ocurre paralela a la síntesis de la proteína cuando el ribosoma se encuentra asociado al retículo endoplásmico), o postraduccional (ocurre cuando la proteína ya ha terminado su síntesis).

En este tipo de glicosilación se incluyeincluyen diversos procesos celulares, que generan la unión de algún tipo de sacárido sobre el grupo hidroxilo de residuos de serina o treonina en proteínas. Los distintos procesos celulares que generan estas estructuras se diferencian en el tipo de sacárido transferido, la localización celular en que se producen, etc.

El tipo de O-Glicosilaciónglicosilación más estudiado es el proceso conocido como [[O-GalNAcetilación]]. Se caracteriza por la adición inicial de un residuo de N-Acetilgalactosaminaacetilgalactosamina a la proteína. La modificación será extendida en distintas estructuras dependiendo de las composición de transferasas de la célula en cuestión. Estas modificaciones se producen en el aparato de Golgi. Este tipo de glicosilación es responsable de generar estructuras de gran importancia tanto fisiológica, como médica (grupos sanguíneos, funcionalidad de mucinas, antígenos asociados a tumores, …).