Diferencia entre revisiones de «Inhibidor enzimático»
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m Interacciones proteína-proteína |
[Agente biológico patógeno|agente patógeno] |
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[[Archivo:HIV protease with bound ritonavir.png|thumb|300px|right|Modelo estructural de la [[proteasa]] del [[VIH|virus del sida]] unida a un inhibidor de la proteasa, el [[ritonavir]]. La estructura de la proteasa se muestra mediante cintas de color rojo, azul y amarillo, mientras que el inhibidor es representado por una estructura de esferas y varillas cerca del centro de la proteasa. Modelo creado a partir del PDB [http://www.rcsb.org/pdb/explore.do?structureId=1HXW 1HXW].]]
Los '''inhibidores enzimáticos''' son [[molécula]]s que se unen a [[enzima]]s y disminuyen su [[actividad enzimática|actividad]]. Puesto que el bloqueo de una enzima puede matar a un [[Agente biológico patógeno|
La unión de un inhibidor puede impedir la entrada del [[Sustrato (bioquímica)|sustrato]] al [[sitio activo]] de la enzima y/u obstaculizar que la enzima [[catálisis|catalice]] su reacción correspondiente. La unión del inhibidor puede ser [[reacción reversible|reversible]] o irreversible. Normalmente, los inhibidores irreversibles reaccionan con la enzima de forma covalente y modifican su estructura química a nivel de residuos esenciales de los [[aminoácido]]s necesarios para la actividad enzimática. En cambio, los inhibidores reversibles se unen a la enzima de forma no covalente, dando lugar a diferentes tipos de inhibiciones, dependiendo de si el inhibidor se une a la enzima, al [[complejo enzima-sustrato]] o a ambos.
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