Diferencia entre revisiones de «AlphaFold»
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AlphaFold 2 se considera un logro significativo en [[biología computacional]] y un gran progreso en el campo de la predicción de estructuras a partir de la secuencia de aminoácidos.<ref name="science20201130" /><ref name=":5" /> El [[Premio Nobel de Química]] y [[Biología estructural|biólogo estructural]] [[Venkatraman Ramakrishnan|Venki Ramakrishnan]] ha descrito los resultados como «''un avance asombroso en el problema del plegamiento de proteínas''», y predijo que «''cambiará
A raíz de los comunicados de prensa de CASP y DeepMind,<ref name="CASP_release">[https://predictioncenter.org/casp14/doc/CASP14_press_release.html Artificial intelligence solution to a 50-year-old science challenge could ‘revolutionise’ medical research] (press release), [[CASP]] organising committee, 30 November 2020</ref><ref name="DeepMindAlpha2" /> AlphaFold 2 recibió una amplia atención en los medios. Además de las noticias en la prensa científica especializada, como ''[[Nature]]'',<ref name=":5" /> ''[[Science]]'',<ref name="science20201130" /> ''[[MIT Technology Review]]'',<ref name="mittr20201130" /> y ''[[New Scientist]]'',<ref>{{cita noticia|nombre=Michael |apellido=Le Page |url=https://www.newscientist.com/article/2261156-deepminds-ai-biologist-can-decipher-secrets-of-the-machinery-of-life/ |título=DeepMind's AI biologist can decipher secrets of the machinery of life|obra= [[New Scientist]]|fecha= 30 de noviembre de 2020|idioma=en}}</ref><ref>{{cita noticia|url=https://www.newscientist.com/article/2261613-the-predictions-of-deepminds-latest-ai-could-revolutionise-medicine/ |título=The predictions of DeepMind’s latest AI could revolutionise medicine|obra= [[New Scientist]]|fecha=2 de diciembre de 2020|idioma=en}}</ref> la historia apareció en la prensa generalista,<ref>{{cita noticia|nombre=Cade |apellidos=Metz|url=https://www.nytimes.com/2020/11/30/technology/deepmind-ai-protein-folding.html |título=London A.I. Lab Claims Breakthrough That Could Accelerate Drug Discovery|obra=[[New York Times]]|fecha=30 de noviembre de 2020|idioma=en}}</ref><ref>{{cita noticia|nombre=Ian |apellido=Sample|url=https://www.theguardian.com/technology/2020/nov/30/deepmind-ai-cracks-50-year-old-problem-of-biology-research |título=DeepMind AI cracks 50-year-old problem of protein folding| obra=[[The Guardian]]| fecha= 30 de noviembre de 2020|idioma=en}}</ref><ref>{{cita noticia|nombre=Lizzie |apellido=Roberts|url=https://www.telegraph.co.uk/news/2020/11/30/google-ai-researchers-crack-50-year-old-protein-folding-problem/ |título="Once in a generation advance" as Google AI researchers crack 50-year-old biological challenge|obra=[[Daily Telegraph]]| fecha=30 de noviembre de 2020|idioma=en}}</ref><ref name="ElPais">{{cita noticia|nombre=Nuño |apellido=Domínguez|url=https://elpais.com/ciencia/2020-12-02/la-inteligencia-artificial-arrasa-en-uno-de-los-problemas-mas-importantes-de-la-biologia.html|título= La inteligencia artificial arrasa en uno de los problemas más importantes de la biología| obra=[[El País]]|fecha= 2 de diciembre de 2020}}</ref> así como servicios de noticias y publicaciones semanales, como ''[[Fortune (revista)|Fortune]]'',<ref>{{cita noticia|nombre=Jeremy |apellido=Kahn |url=https://fortune.com/2020/11/30/deepmind-protein-folding-breakthrough/|título= In a major scientific breakthrough, A.I. predicts the exact shape of proteins|obra=[[Fortune (revista)|Fortune]] |fecha=30 de noviembre de 2020|idioma=en}}</ref><ref name="KahnLessons" /> ''[[The Economist]]'',<ref name="economist20201130" /> [[Bloomberg L.P.|Bloomberg]],<ref name=":2" /> ''[[Der Spiegel]]'',<ref name="Spiegel_1">{{cita noticia|nombre=Julia |apellido=Merlot |url=https://www.spiegel.de/wissenschaft/medizin/kuenstliche-intelligenz-sagt-faltung-von-proteinen-praezise-voraus-a-c52705ef-d3b0-440b-b325-acb6da0bd50b |título= Forscher hoffen auf Durchbruch für die Medikamentenforschung| obra=[[Der Spiegel]]|fecha=2 de diciembre de 2020|idioma=de}}</ref> y ''[[The Spectator]]'' .<ref>{{cita noticia|nombre=Bissan |apellido=Al-Lazikani | url=https://www.spectator.co.uk/article/the-solving-of-a-biological-mystery |título=The solving of a biological mystery] |obra=[[The Spectator]]|fecha= 1 de diciembre de 2020|idioma=en}}</ref> En Londres, ''[[The Times]]'' publicó la historia en la portada, con dos páginas adicionales de cobertura interna y un editorial.<ref>{{cita noticia|nombre=Tom |apellido=Whipple |url= https://www.thetimes.co.uk/edition/news/deepmind-finds-biology-s-holy-grail-with-answer-to-protein-problem-htg6s7qlq |título=Deepmind finds biology’s ‘holy grail’ with answer to protein problem| obra=[[The Times]] | fecha= 30 de noviembre de 2020|idioma=en}}</ref> Un comentario frecuente en todas las publicaciones es que la capacidad de predecir las estructuras de proteínas con exactitud, beneficiará a la investigación en el área de las ciencias de la vida, facilitará el proceso de descubrimiento de nuevos fármacos y ayudará a entender la causa de las enfermedades.<ref name=":5" />
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Con tan poco conocimiento sobre el funcionamiento interno de AlphaFold 2 se ha cuestionado su capacidad para identificar pliegues poco representados en las estructuras existentes en las bases de datos.<ref name="curry" /><ref name="Ireland_rsb" /> También se desconoce hasta qué punto las estructuras de proteínas en tales bases de datos, en su mayoría de proteínas en estado cristalino, son representativas de proteínas no cristalizables o de las estructuras adoptadas por las mismas proteínas en condiciones fisiológicas en las células vivas. Las discrepancias entre las predicciones de AlphaFold 2 y las estructuras obtenidas mediante [[Espectroscopia mediante resonancia magnética nuclear de proteínas|RMN]] pueden ser una señal de dificultades es esta área.
Greg Bowman, colaborador de [[Folding@home]] señaló que incluso una respuesta perfecta al problema de la predicción de proteínas no sería suficiente para comprender en detalle cómo el proceso de plegamiento ocurre realmente en la naturaleza —y cómo a veces las proteínas también pueden plegarse mal.<ref>{{cita publicación|nombre=Greg |apellido=Bowman |url=https://foldingathome.org/2020/12/08/protein-folding-and-related-problems-remain-unsolved-despite-alphafolds-advance/|título= Protein folding and related problems remain unsolved despite AlphaFold's advance |editorial=[[Folding@home]] |fecha=8 de diciembre 2020|idioma=en}}</ref>
=== Predicciones de complejos moleculares y estructuras con cofactores ===
No está claro hasta qué punto las predicciones de AlphaFold 2 serán válidas para proteínas en complejos con otras proteínas y moléculas,<ref name="Ireland_rsb">{{cita web|nombre=Tom |apellido=Ireland|url= https://thebiologist.rsb.org.uk/biologist/158-biologist/features/2550-how-will-alphafold-change-bioscience-research |título=How will AlphaFold change bioscience research? |obra=The Biologist|fecha=4 de diciembre de 2020|editorial=Royal Society of Biology|idioma=en}}</ref> puesto que AlphaFold no estaba diseñada para este caso. Precisamente fue en las predicciones de estructuras de proteínas con interacciones fuertes con otras copias de sí mismas o con otras estructuras donde AlphaFold 2 tuvo peores resultados. Dado que la maquinaria biológica de la célula se basa en gran parte en tales complejos, o en modificaciones de las proteínas al entrar en contacto con otras moléculas, esta es un área que todavía es un desafío para los programas de predicción de estructuras.<ref name="Ireland_rsb" />
Además, debido a que AlphaFold solo funciona con proteínas, no considera los efectos en la estructura de otras biomoléculas asociadas. Elisa Fadda (Maynooth University, Irlanda) y Jon Agirre (University of York, Reino Unido) destacaron el impacto de la ausencia en los modelos AlphaFold de metales, cofactores y, más visiblemente, modificaciones co y postraduccionales como la glicosilación de proteínas. En estos casos, los científicos deben buscar en bases de datos como UniProt-KB posibles componentes ausentes del modelo, ya que estas pueden desempeñar un papel importante no solo en el plegamiento sino también en la función de las proteínas.<ref name="Fadda">{{Cita publicación|url=https://www.nature.com/articles/s41594-021-00680-9|título=The case for post-predictional modifications in the AlphaFold Protein Structure Database|apellidos=Bagdonas|nombre=Haroldas|apellidos2=Fogarty|nombre2=Carl A.|fecha=2021-10-29|publicación=Nature Structural & Molecular Biology|páginas=1–2|idioma=en|issn=1545-9985|doi=10.1038/s41594-021-00680-9|apellidos3=Fadda|nombre3=Elisa|apellidos4=Agirre|nombre4=Jon}}</ref> Sin embargo, los autores comentaron que muchos de los modelos de AlphaFold eran lo suficientemente precisos como para permitir la introducción de modificaciones
=== Descubrimiento de fármacos ===
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