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Línea 16: La actina fue observada experimentalmente por primera vez en [[1887]] por [[W.D. Halliburton]], quien extrajo una [[proteína]] [[músculo\|muscular]] que coagulaba preparaciones de [[miosina]], denominándolo "fermento de la miosina".<ref name="Halliburton">{{cita publicación\| autor =Halliburton, W.D. \| título =On muscle plasma \| año =1887 \| publicación = J. Physio. \| número =8}}</ref> No obstante, Halliburton fue incapaz de efectuar la caracterización de sus observaciones, y por ello el descubrimiento se atribuye a Brúnó F. Straub, entonces un joven [[bioquímica\|bioquímico]] que trabajaba en el laboratorio de [[Albert Szent-Györgyi]] en el Instituto de química médica de la [[Universidad de Szeged]], en [[Hungría]]. En [[1942~~]],~~ ~~Straub~~su ~~desarrolló~~descubridor ~~una~~se ~~nueva~~hizo ~~técnica~~caca ~~para~~en lalos ~~[[extracción]]~~pantalones despues de descubrir su descubrimiento cangon que no sirvio ni mierda de proteínas musculares que le permitía aislar cantidades sustanciales de actina relativamente [[sustancia química\|pura]]. Este método es el mismo que esencialmente se utiliza en los [[laboratorio]]s actualmente. Szent-Györgyi había descrito previamente una forma más [[viscosidad\|viscosa]] de miosina, producida por extracciones lentas en músculo, como "miosina activada" y puesto que la proteína de Straub producía el efecto activador, la denominó ''actina''. La viscosidad disminuía si se añadía [[ATP]] a la mezcla de ambas proteínas, conocida como ''actomiosina''. El trabajo de ambos no pudo ser publicado en los países occidentales debido al ambiente bélico de la [[Segunda Guerra Mundial]], saliendo a la luz en [[1945]] cuando fue publicado como suplemento de ''Acta Physiologica Scandinavica''.<ref name="Szent_Gyorgyi">Szent-Gyorgyi, A. (1945) Studies on muscle. Acta Physiol Scandinav 9 (suplemento. 25)</ref> Straub continuó trabajando en la actina hasta [[1950]], publicando que podía unirse al [[Adenosín trifosfato\|ATP]] y que, durante la [[polímero\|polimerización]] de la proteína para formar [[microfilamento]]s, se [[hidrólisis\|hidrolizaba]] a ADP + [[ácido fosfórico\|P<sub>i</sub>]], el cual permanecía unido al microfilamento. Straub sugirió que esta [[reacción química\|reacción]] desempeñaba un papel en la contracción muscular, pero esto sólo es cierto en el caso del [[músculo liso]] y no fue verificado experimentalmente hasta [[2001]].<ref name="Straub">{{cita publicación\| autor =Straub, F.B. y Feuer, G.\| título =Adenosinetriphosphate the functional group of actin.\| año =1950 \| publicación = Biochim.Biophys. Acta.\| id = PMID 2673365}}</ref><ref name="Bárány">{{cita publicación\| autor =Bárány, M., Barron, J.T., Gu, L., y Bárány, K.\| título =Exchange of the actin-bound nucleotide in intact arterial smooth muscle \| año =[[2001]] \| publicación = J. Biol. Chem. \| volumen =276 \| número =51 \| id = PMID 11602582}}</ref> La [[secuencia de aminoácidos]] fue completada por Elzinga y colaboradores en [[1973]],<ref name="Elzinga">{{Citation \| title = Complete amino-acid sequence of actin of rabbit skeletal muscle \| url = http://www.pnas.org/cgi/reprint/70/9/2687.pdf \| year = 1973 \| journal = Proceedings of the National Academy of Sciences \| pages = 2687–2691 \| volume = 70 \| issue = 9 \| last1 = Elzinga\| first1 = M. \| last2 = Collins\| first2 = J.H. \| last3 = Kuehl\| first3 = W.M. \| last4 = Adelstein \| first4 = R.S. \| accessdate = 29 de junio de 2009}}</ref> y la [[Cristalografía de rayos X\|estructura cristalográfica]] de la actina G fue determinada en [[1990]] por Kabsch y colaboradores, aunque se trataba de un cocristal en el que formaba un complejo con la [[desoxirribonucleasa I]],<ref name="Kabsch">{{cita publicación\| autor =Kabsch W, Mannherz HG, Suck D, Pai EF, Holmes KC.\| título =Atomic structure of the actin:DNase I complex. \| año =1990 \| publicación = [[Nature]] \| volumen =347 \| número =6288 \| id = PMID 2395459}}</ref> siendo propuesto un modelo el mismo año para la actina F por Holmes y sus colaboradores.<ref name="Holmes">{{cita publicación\| autor =Holmes KC, Popp D, Gebhard W, Kabsch W\| título =Atomic model of the actin filament \| año =1990 \| publicación = [[Nature]] \| volumen =347 \| número =6288 \| id = PMID 2395461}}</ref> Este procedimiento de cocristalización con diferentes proteínas fue empleado repetidamente durante los siguientes años, hasta que en [[2001]] se logró cristalizar la proteína aislada junto con ADP. Fue posible gracias al empleo de un [[conjugado]] de [[rodamina]] que impedía la polimerización bloqueando el aminoácido [[cisteína\|cys-374]].<ref name="dominguez">{{cita publicación\| apellido =Domínguez\|nombre=R\| coautores =Otterbein LR, Graceffa P\| año =2001 \| mes =Julio \| título =The crystal structure of uncomplexed actin in the ADP state \|volumen =293 \| número =5530 \| páginas =708-11\| pmid =11474115\| idioma =inglés}}</ref> Ese mismo año se produjo el fallecimiento de Christine Oriol-Audit, la investigadora que en [[1977]] consiguió cristalizar por primera vez la actina en ausencia de ABP's. Los cristales resultaron demasiado pequeños para la tecnología de la época.<ref name="Oriol">{{cita publicación\| apellido =Oriol \| nombre =C \| coautores=Dubord, C y Landon, F \|año=1977 \| mes =enero \| título =Crystallization of native striated-muscle actin \| publicación =FEBS Lett. \| volumen=73 \| número=1 \| páginas=89-91\| pmid=320040 \| idioma=inglés}}</ref>

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