Diferencia entre revisiones de «Estructura primaria de las proteínas»
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== Relación entre la estructura primaria y la forma tridimensional de las proteínas ==
La secuencia de aminoácidos de una cadena polipeptídica determina el tipo de interacciones electrónicas que se producirán (tanto entre la misma proteína como con su entorno) y el grado de libertad de adoptar diferentes conformaciones estables a una temperatura fisiológica.
* '''''aminoácidos hidrófobos [[hidrocarburo alifático|alifáticos]] ([[Alanina]] (Ala), [[Valina]] (Val), [[Isoleucina]] (Ile), [[Leucina]] (Leu)):''''' Se encuentran en la región interna de las proteínas o, en el caso de las proteínas de [[membrana]], interaccionando con las colas hidrofóbicas de los [[ácidos grasos]]. También pueden mantener unidas a proteínas en forma reversible y permitir la unión con sustratos hidrófobos en enzimas (P.Ej: la unión de [[fosfolipasa]]s (PL) con su sustrato, los fosfolípidos de las membranas, es estabilizada mediante la interacción de aminoácidos hidrófobos con las colas hidrofóbicas de los ácidos grasos.). Algunas estructuras proteicas formadas por aminoácidos hidrófobos son las [[cremallera de leucina|cremalleras de leucina]], [[bolsillos hidrófobos]], [[Hélice alfa|alfa hélices]] hidrófobas.
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