Diferencia entre revisiones de «Ácido clavulánico»
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Su nombre deriva del microorganismo ''[[Streptomyces]] clavuligerus'' y se sintetiza a partir del [[aminoácido]] [[arginina]] y del [[monosacárido]] gliceraldehído 3-fosfato. Tiene una baja actividad bactericida intrínseca, pero su principal función es la de inhibidor de amplio espectro de [[betalactamasa]] de [[bacteria]]s [[Gram positiva]]s y [[Gram negativa]]s, haciendo que la acción del [[antibiótico]] sea sumamente efectiva. Su administración es variable ya que es fácilmente absorbible tanto vía oral como parenteral.
== Fuente ==
Su nombre se deriva del microorganismo ''[[Streptomyces]] clavuligerus'', que produce ácido clavulánico.<ref name="pmid16251194">{{
El ácido clavulánico es biosintéticamente generado del [[aminoácido]] [[arginina]] y del [[monosacárido]] gliceraldehído 3-fosfato.
== Historia ==
El ácido clavulánico fue descubierto alrededor de 1974/75 por científicos británicos trabajando para la compañía farmacéutica ''Beecham''. Después de varios intentos, ''Beecham'' finalmente solicitó una patente de protección de EE.UU. para el fármaco en 1981, y las patentes de EE.UU. 4.525.352, 4.529.720, y 4.560.552 fueron concedidas en 1985.
== Mecanismo de acción ==
El ácido clavulánico tiene una actividad antimicrobiana intrínseca insignificante, a pesar de compartir el anillo β-lactámico que es característico de los [[antibióticos betalactámicos]]. Sin embargo, la similitud en la estructura química permite a la molécula interactuar con la [[enzima]] [[betalactamasa]] secretada por ciertas [[bacteria]]s para conferir resistencia contra los antibióticos betalactámicos. El ácido clavulánico es un inhibidor suicida, se une covalentemente al [[sitio activo]] de un residuo de [[serina]] de la β-lactamasa. Esto reestructura la molécula del ácido clavulánico, creando una especie mucho más reactiva que es atacada por otro aminoácido en el sitio activo, inactivandola permanentemente, y así inactivando la enzima.<!--
Clavulanic acid has negligible intrinsic antimicrobial activity, despite sharing the β-lactam ring that is characteristic of [[beta-lactam antibiotic|β-lactam antibiotic]]s. However, the similarity in chemical structure allows the molecule to interact with the enzyme [[beta-lactamase|β-lactamase]] secreted by certain bacteria to confer resistance to β-lactam antibiotics. Clavulanic acid is a [[suicide inhibitor]], covalently bonding to a [[serine]] residue in the [[active site]] of the β-lactamase. This restructures the clavulanic acid molecule, creating a much more reactive species that is attacked by another amino acid in the active site, permanently inactivating it, and thus inactivating the enzyme. This inhibition restores the antimicrobial activity of β-lactam antibiotics against lactamase-secreting resistant bacteria. Despite this, some bacterial strains that are resistant even to such combinations have emerged.-->
== Referencias ==
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