Diferencia entre revisiones de «Quimotripsina»

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La quimotripsina ''in vivo'' es una enzima proteolítica que actúan en los sistemas digestivos de los [[mamífero]]s y otros organismos. Facilita la rotura de enlaces peptídicos por reacciones hidrolíticas, un proceso que a pesar de ser [[termodinámica]]mente favorable ocurre de forma extraordinariamente lenta en ausencia de [[catalizador]]es. El principal sustrato de la quimotripsina incluye el [[triptófano]], [[tirosina]], [[fenilalanina]] y [[metionina]], que son hidrolizados en el carboxilo terminal. Al igual que muchas [[proteasa]]s, la quimotripsina también hidroliza enlaces [[éster]] ''in vitro'', característica que permite la utilización de sustratos análogos como el éster N-acetil-L-fenilalanina-p-nitrofenil para análisis enzimáticos.
 
La quimotripsina rompe los enlaces peptídicos actuando sobre el grupo carbonilo no reactivóreactivo con un potente nucleófilo, el residuo 195 de [[serina]] que se ubica en el centro activo de la enzima, que se une covalentemente al sustrato formando un intermediario enzima-sustrato.
 
Estos descubrimientos se basan en [[ensayos de inhibición]] y de cinéticas de los sustratos mencionados, aprovechando que en intermediario enzima-sustrato p-nitrofenolato tiene color amarillo, lo que permite medir su concentración mediante técnicas de [[absorbancia]] a 400 nm.