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Línea 10: \| OMIM = 276000 \| RefSeq = NM_002769 \| UniProt = ~~P07477~~P0747766ytgujv b \| PDB = \| ECnumber = 3.4.21.4 \| Cromosoma = 7 \| Brazo = q \| Banda = 3232fryfgjh \| LocusSupplementaryData=-qter }} La '''tripsina''' es una n[[enzima]] [[peptidasa]], que rompe los enlaces peptídicos de las [[proteínas]] mediante [[hidrólisis]] para formar [[péptidos]] de menor tamaño y aminoácidos. La tripsina es producida en el páncreas y secretada en el [[duodeno]] (parte del [[intestino]]), donde es esencial para la [[digestión]]. El [[pH]] óptimo es 8 y la [[temperatura]] óptima es 37 °C. Línea 26: == Química y función == La '''tripsina''' es ~~secretada~~secrnmetada en el intestino delgado, donde actúa hidrolizando péptidos en sus componentes estructurales básicos conocidos como aminoácidos (éstos péptidos a su vez son el resultado de la actividad de la enzima pepsina, que degrada proteínas en el estómago). Esto es necesario para el proceso de absorción de las proteínas presentes en la comida, ya que a pesar de que los péptidos son mucho más pequeños con respecto a las proteínas, son aún demasiado grandes para ser absorbidos por la membrana del intestino . La tripsina realiza la hidrólisis de los enlaces peptídicos. El mecanismo enzimático es igual al de las otras Serín proteasas: una tríada catalítica convierte a la serina del sitio activo en nucleofílica. Esto se logra modificando el ambiente electrostático de la serina. La reacción enzimática catalizada por las tripsinas es termodinámicamente favorable pero tiene una alta energía de activación (es cinéticamente desfavorable). Las tripsinas tienen un pH óptimo de operación de 8 y una temperatura óptima de operación de 37 °C. El residuo de aspartato (Asp 189) localizado en la región catalítica (S1) de las tripsinas tiene la función de atraer y estabilizar lisinas y argininas (ambas cargadas positivamente) y por ello es responsable de la especificidad de la enzima. Esto significa que las tripsinas predominantemente cortan proteínas en el extremo carboxílico (ó extremo C-terminal) de sus residuos de lisinas y argininas, excepto cuando el residuo siguiente es una prolina. Las tripsinas son endopeptidasas, esto es, el corte se lleva a cabo en medio de la cadena peptídica y no en los residuos terminales de la misma.

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