Diferencia entre revisiones de «Regulación alostérica»

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La '''alostería''' (de griego ἄλλως, ''allos'': otro y στερεός, ''stereós'': forma) es un modo de regulación de las enzimas por el cual la fijación de una molécula en una ubicación (sitio catalíticoalostérico) modifica las condiciones de fijación de otra molécula, en otra ubicación distante (sitio catalítico) de la enzima. Este concepto ha sido tomado por Santiago Monod, Juan Pedro Changeux y Jeffries Wyman en una serie de artículos, el más importante ha sido publicado en 1965 en el ''Journal of Molecular Biology''.<ref>J. Monod, J. Wyman, J.P. Changeux. (1965). On the nature of allosteric transitions:A plausible model. ''J. Mol. Biol.'', May;12:88-118.</ref>
En [[bioquímica]], es la regulación de una enzima u otra proteína ligando una molécula efectora en el sitio alostérico de la proteína (otro sitio que no sea el sitio activo de la proteína). Los efectores que aumentan la actividad de la enzima se denominan activadores alostéricos y aquellos que disminuyan dicha actividad se llaman inhibidores alostéricos.