Diferencia entre revisiones de «Regulación alostérica»

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La '''alostería''' (de griego ἄλλως, ''allos'': otro y στερεός, ''stereós'': forma) es un modo de regulación de las enzimas por el que la unión de una molécula en una ubicación (sitio alostérico) modifica las condiciones de unión de otra molécula, en otra ubicación distante (sitio catalítico) de la enzima. Este concepto lo plantearon Jacques Monod, Jeffries Wyman y Jean-Pierre Changeux en una serie de artículos, el más importante de los cuales se publicó en 1965 en ''Journal of Molecular Biology''.<ref>{{citecita journalpublicación |authorautor=J. Monod, J. Wyman, J.P. Changeux |yearaño=1965 |monthmes=May |titletítulo=On the nature of allosteric transitions: A plausible model |journalpublicación=Journal of Molecular Biology |volumevolumen=12 |issuenúmero=1 |pagespáginas=88–118 |doi=10.1016/S0022-2836(65)80285-6 |pmid=14343300}}</ref>
En [[bioquímica]], es la regulación de una enzima u otra proteína ligando una molécula efectora en el sitio alostérico de la proteína (otro sitio que no sea el sitio activo de la proteína). Los efectores que aumentan la actividad de la enzima se denominan activadores alostéricos y aquellos que disminuyan dicha actividad se llaman inhibidores alostéricos.