Diferencia entre revisiones de «Caspasa»
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{{Familia de proteínas
| Símbolo = Peptidasa C14
| Nombre = Dominio caspasa
| imagen = PDB 1ice EBI.jpg
| caption = Estructura de la enzima covertidora de interleucina 1 beta<ref name="pmid8035875">{{cite journal |author=Wilson KP, Black JA, Thomson JA, ''et al.'' |title=Structure and mechanism of interleukin-1 beta converting enzyme |journal=Nature |volume=370 |issue=6487 |pages=270–5 |year=1994 |month=July |pmid=8035875 |doi=10.1038/370270a0 |url=}}</ref>.
| Pfam = PF00656
| InterPro = IPR002398
| SMART =
| MEROPS = C14
| PROSITE = PS50208
| SCOP = 1ice
| TCDB =
| OPM family =
| OPM protein =
| PDB =
}}
Las '''caspasas''' son un grupo de [[proteínas]] perteneciente al grupo de las [[proteasa|cisteín-proteasas]], caracterizadas por presentar un residuo de [[cisteína]] que media la ruptura de otras proteínas. En el caso de las caspasas el corte se produce al nivel de un residuo de [[aspartato]] de lo que deriva su nombre (<u>c</u>isteinil-<u>asp</u>artato prote<u>asas</u>). Las caspasas son mediadores esenciales de los procesos de [[apoptosis]], la muerte celular programada, de especial relevancia en los procesos morfogenéticos del desarrollo embrionario. Algunas caspasas también están implicadas en procesos de maduración proteica como en el caso de mediadores del sistema inmune del tipo de la [[interleucina]]s. Por estos motivos, fallos en los procesos mediados por caspasas son algunos de los principales responsables del desarrollo de [[tumor]]es y [[enfermedad autoinmune|enfermedades autoinmunes]], así como una excesiva activación se cree vinculada con enfermedades como el [[Alzheimer]].
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Las caspasas contienen tres dominios: un prodominio N-terminal, una subunidad grande (p20) que contiene el centro activo con cisteína dentro de un motivo conservado QACXG, y una subunidad pequeña (p10) en el C-terminal. Las caspasas son unas de las proteasas más específicas con un requerimiento inusual y absoluto de cortar después de un residuo de ácido aspártico (Asp). El prodominio y la subunidad grande están separados por un lugar de corte con Asp, y la subunidad grande está separada de la pequeña por uno o dos motivos de este tipo. La presencia de Asp en los motivos de corte para la maduración es consistente con la habilidad de las caspasas de autoactivarse o de ser activadas por otras caspasas como parte de una cascada de amplificación.
Aparte de clasificarse por su [[filogenia]] y función general, las caspasas se pueden clasificar en dos tipos según su función en las diversas cascadas de señalización intracelular en las que median: '''caspasas iniciadoras''' y '''caspasas efectoras'''. Las caspasas iniciadoras como las caspasas-8 y -9 procesan las formas inactivas de las caspasas efectoras como las caspasas-3 y -7, activándolas. Las caspasas efectoras una vez activadas procesan a su vez otros sustratos proteicos que mediarán en las distintas vías de apoptosis. La iniciación de estas reacciones en cascada está regulada por inhibidores de caspasas.
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==Referencias==
{{listaref}}
* Cerretti DP, Kozlosky CJ, Mosley B, Nelson N, Van Ness K, Greenstreet TA, March CJ, Kronheim SR, Druck T, Cannizzaro LA, et al. ''Molecular cloning of the interleukin-1 beta converting enzyme'' Science. 1992 Apr 3;256(5053):97-100. PMID 8242740.
* Yuan J, Shaham S, Ledoux S, Ellis HM, Horvitz HR. ''The C. elegans cell death gene ced-3 encodes a protein similar to mammalian interleukin-1 beta-converting enzyme.'' Cell. 1993 Nov 19;75(4):641-52. PMID 9748481.
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