Diferencia entre revisiones de «Glucosilación»
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▲[[File:Antibody IgG2.png|thumb|Los anticuerpos son un ejemplo de proteínas glicosiladas]]
La '''glicosilación'''<ref>Essentials of Glycobiology, 2nd edition. Ajit Varki. Cold Spring Harbor Laboratory Press; 2009</ref><ref>William G. Flynne (2008). Biotechnology and Bioengineering. Nova Publishers–. ISBN 978-1-60456-067-1.</ref><ref>Cylwik B, Naklicki M, Chrostek L, Gruszewska E. Congenital disorders of glycosylation. Part I. Defects of protein N-glycosylation. Acta Biochim Pol. 2013;60(2):151-61.</ref>es un proceso bioquímico en el que se adiciona un [[glúcido]] a otra molécula. Esta molécula se denomina aceptor. La molécula aceptora puede ser de muchos tipos, por ejemplo de naturaleza proteica o lipídica.
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La mayoría de las proteínas almacenadas en el [[retículo endoplasmático rugoso]] experimentan glicosilación.
== [[N-Glicosilación]] ==
Es un tipo de glicosilación que se caracteriza por la adición de un oligosacárido complejo al grupo amino libre de un residuo de asparragina en una proteína. Es un proceso co-traduccional, cuyas etapas iniciales se encuentran localizadas en el retículo endoplásmico rugoso, con la implicación de gran número de enzimas.
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Tras la transferencia del precursor, se eliminan algunos de sus residuos hasta generar un núcleo mínimo. Sobre este núcleo se darán modificaciones posteriores en el aparato de Golgi hasta generar una gran variedad de glicanos finales.
== O-Glicosilación ==
En este tipo de glicosilación se incluye diversos procesos celulares, que generan la unión de algún tipo de sacárido sobre el grupo hidroxilo de residuos de serina o treonina en proteínas. Los distintos procesos celulares que generan estas estructuras se diferencian en el tipo de sacárido transferido, la localización celular en que se producen, etc.
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Otros procesos de gran importancia, aunque poco estudiado, es la [[O-GlucosilNAcetilación]] (O-GlcNAc) de proteínas citosólicas y nucleares, con funciones de regulación y comunicación celular, y no tan implicado en funciones estructurales.
== Relevancia ==
Los distintos productos de la glicosilación cumplen un amplio espectro de funciones, y es relevante para el desarrollo de gran cantidad de funciones fisiólogicas. También puede tener importancia en el desarrollo de la práctica médica.
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En la investigación y la práctica médica la mayoría de los [[Epítopo|epítopos]] reconocidos por anticuerpos son generalmente distintos glicanos. Algunos de estos epítopos característicos se pueden definir en ocasiones como marcadores de gran valor diagnóstico entre los que podemos encontrar por ejemplo el antígeno asociado a tumores (antígeno T).
== Referencias ==
* [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK1908/ Essentials of Glycobiology], 2nd edition. Ajit Varki. Cold Spring Harbor Laboratory Press; 2009<ref>Essentials of Glycobiology, 2nd edition. Ajit Varki. Cold Spring Harbor Laboratory Press; 2009</ref>
* [http://www.piercenet.com/method/protein-glycosylation Material adicional sobre la glicosilación y su análisis.]
* William G. Flynne (2008). [http://books.google.es/books?id=WEBBP5IYqJQC&pg=PA45&redir_esc=y#v=onepage&q&f=false Biotechnology and Bioengineering]. Nova Publishers–. ISBN 978-1-60456-067-1.<ref>William G. Flynne (2008). Biotechnology and Bioengineering. Nova Publishers–. ISBN 978-1-60456-067-1.</ref>
* Cylwik B, Naklicki M, Chrostek L, Gruszewska E. [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23730680 Congenital disorders of glycosylation. Part I.] Defects of protein N-glycosylation. Acta Biochim Pol. 2013;60(2):151-61.
== Véase también ==
* [[Defectos Congénitos de la Glicosilación (Síndrome CDG)]]
* [[Glicobiología]]
[[Categoría:Reacciones bioquímicas]]
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