Diferencia entre revisiones de «Nitrogenasa»

}}Las '''nitrogenasas''' ({{EC|1.18.6.1}}; {{EC|1.19.6.1}}) son [[enzima]]s utilizadas por las bacterias fijadoras de [[nitrógeno]] atmosférico para romper el [[nitrógeno|nitrógeno molecular]] ({{fquim|N_|2}}) presente en la atmósfera y combinarlo con [[hidrógeno]], con el objetivo de formar [[amonio]] ({{fquim|NH_|4}}), del cual a su vez deriva la síntesis de aminoácidos y otras sustancias nitrogenadas.<ref>Facultad dename="FCAUNN" Ciencias Agrarias de la Universidad Nacional del Noreste. [http://www.biologia.edu.ar/ecologia/CICLOS%20BIOGEOQUIM.htm#Ciclo del nitrógeno Ciclo del nitrógeno ]. Hipertextos del Área de Biología. Consultado el 10 de julio de 2010.</ref> Sólo se conoce una familia de enzimas que son capaces de llevar a cabo este proceso. El nitrógeno molecular es muy inerte, y por lo tanto difícil de hacer reaccionar debido a la fortaleza de su [[triple enlace]] N≡N.

La nitrogenasa es capaz de reducir [[acetileno]], pero se inhibe por [[monóxido de carbono]], el cual se une a la enzima previniendo la unión del dinitrógeno. El dinitrógeno por su parte es capaz de evitar la unión del acetileno, pero el acetileno no inhibe la unión de dinitrógeno. El acetileno requiere sólo un electrón para reducirse a [[etileno]].<ref>Seefeldt LC,name="SeefeldLC" Dance IG, Dean DR. 2004. Substrate interactions with nitrogenase: Fe versus Mo. ''Biochemistry''. 43(6):1401-9.</ref>

Todas las nitrogenasas hacen uso de un [[cofactor]] que posee hierro y azufre que incluye un complejo heterometálico en el sitio activo (por ejemplo [[FeMoCo]]). En la mayor parte, este complejo heterometálico posee un átomo de [[molibdeno]] central, aunque en algunas especies es reemplazado por un [[vanadio]].<ref> name="Robson, R. L.; Eady, R. R.; Richardson, T. H.; Miller, R. W.; Hawkins, M.; Postgate, J. R., 1986, The alternative nitrogenase of Azotobacter chroococcum is a vanadium enzyme, ''Nature (London)''. 322," 388-390.</ref> o un átomo de [[hierro]].

Debido a las propiedades oxidantes del [[oxígeno]], la mayor parte de las nitrogenasas son inhibidas irreversiblemente por el oxígeno diatómico, el cual oxida al cofactor Fe-S. Esto implica que los fijadores de nitrógeno deben poseer mecanismos para proteger a las nitrogenasas del oxígeno ''in vivo''. A pesar de este problema, la mayoría de los fijadores de nitrógeno utilizan al oxígeno como aceptor final de electrones en la cadena respiratoria. Una excepción conocida es la nitrogenasa de ''[[Streptomyces thermoautotrophicus]]'', la cual no se afecta por la presencia de oxígeno.<ref>{{pmid|9334244}}</ref> Aunque la habilidad de algunos fijadores de nitrógeno tales como [[Azotobacter]]aceae para emplear una nitrogenasa sensible al oxígeno en condiciones aeróbicas se ha atribuido a una alta [[tasa metabólica]], lo que permite la reducción del oxígeno sobre la membrana celular, la efectividad de este mecanismo ha sido cuestionada ya para concentraciones de oxígeno superiores a los 70µM (las concentraciones ambientales son habitualmente de 230µM {{fquim|O_|2}}), como así también durante condiciones nutricinales limitantes.<ref>Oelze J.name="Oelze00" 2000. Respiratory protection of nitrogenase in ''[[Azotobacter]]'' species: Is a widely-held hypothesis unequivocally supported by experimental evidence? ''FEMS Microbiol Rev''. 24(4):321&ndash;33.</ref>

:[[Sulfuro de carbono|C=O=S]] → [[monóxido de carbono|CO]] + [[sulfuro de hidrógeno|{{fquim|H|2|S}}]]<ref name=Seefeldt1>{{cita publicación | autor = Lance C. Seefeldt, Madeline E. Rasche, Scott A. Ensign | título = Carbonyl sulfide and carbon dioxide as new substrates, and carbon disulfide as a new inhibitor, of nitrogenase | publicación = Biochemistry | volumen = 34 | número = 16 | páginas = 5382–5389 | año = 1995 | url = http://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/bi00016a009 | doi = 10.1021/bi00016a009 | pmid = 7727396 }}</ref>

Además, el [[hidrógeno|dihidrógeno]] funciona como un [[inhibidor competitivo]],<ref name=Burris2>{{cite journal | author = Joseph H. Guth, Robert H. Burris | title = Inhibition of nitrogenase-catalyzed ammonia formation by hydrogen | journal = Biochemistry | volume = 22 | issue = 22 | pages = 5111&ndash;5122 | year = 1983 | url = http://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/bi00291a010 | doi = 10.1021/bi00291a010 | pmid = 6360203 }}</ref> el [[monóxido de carbono]] como [[inhibidor no competitivo]],<ref name="Burris1" /><ref name="Schrauzer" /> y el [[disulfuro de carbono]] como un [[inhibidor reversible]] de equilibrio rápido.<ref name="Seefeldt1" />

** [[Cianobacteria]] (con o sin<ref>http://www. name="ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20532747<" /ref> [[heterocisto]]s diferenciados)