Diferencia entre revisiones de «Inhibidor enzimático»
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* En la '''[[inhibición competitiva]]''', el sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la misma enzima al mismo tiempo, como se muestra en la figura de la derecha. Esto generalmente ocurre cuando el inhibidor tiene afinidad por el [[sitio activo]] de una enzima en el que también se une el sustrato; el sustrato y el inhibidor ''compiten'' para el acceso al sitio activo de la enzima. Este tipo de inhibición se puede superar con concentraciones suficientemente altas del sustrato, es decir, dejando fuera de competición al inhibidor. Los inhibidores competitivos son a menudo similares en estructura al sustrato verdadero (ver ejemplos expuestos más abajo).
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▲* La '''[[inhibición mixta]]''', el inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo que el sustrato. Sin embargo, la unión del inhibidor afecta la unión del sustrato, y viceversa. Este tipo de inhibición se puede reducir, pero no superar al aumentar las concentraciones del sustrato. Aunque es posible que los inhibidores de tipo mixto se unan en el sitio activo, este tipo de inhibición resulta generalmente de un efecto [[regulación alostérica|alostérico]] donde el inhibidor se une a otro sitio que no es el sitio activo de la enzima. La unión del inhibidor con el [[sitio alostérico]] cambia la conformación (es decir, la [[Estructura terciaria de las proteínas|estructura terciaria]] o la forma tridimensional) de la enzima de modo que la afinidad del sustrato por el sitio activo se reduce.
=== Descripción cuantitativa de la inhibición reversible ===
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