Diferencia entre revisiones de «Regulación alostérica»
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[[Archivo:Allosteric Regulation.svg|thumb|A -Sitio activo<br/> B -Sitio alostérico<br/>
C -Sustrato<br/> D -Inhibidor<br/> E -Enzima<br/> Diagrama que representa la regulación alostérica de una enzima]]
La '''alostería''' (de griego ἄλλως, ''allos'': otro y στερεός, ''stereós'': forma) o '''alosterismo''' es un modo de regulación de las enzimas por el que la unión de una molécula en una ubicación (sitio alostérico) modifica las condiciones de unión de otra molécula, en otra ubicación (sitio catalítico) de la enzima distante de la primera. Este concepto lo plantearon Jacques Monod, Jeffries Wyman y Jean-Pierre Changeux en una serie de artículos, el más importante de los cuales se publicó en
En [[bioquímica]], es la regulación de una enzima u otra proteína al unirse una molécula efectora en el sitio alostérico de la proteína (otro sitio que no sea el sitio activo de la proteína). Los efectores que aumentan la actividad de la enzima se denominan activadores alostéricos y aquellos que disminuyen dicha actividad se llaman inhibidores alostéricos.
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