Las eterasas son enzimas que catalizan la hidrólisis de enlaces R-O-R en compuestos orgánicos.
Una eterasa de importante interés es la ácido N-acetilmurámico 6-fosfato eterasa, la cual es una enzima esencial para la síntesis de mureína.[1][2][3][4][5]
Algunas eterasas podrían tener un posible valor biotecnológico para el aprovechamiento energético de la biomasa, ya que permitirían aprovechar la lignina.[6]

Referencias editar

  1. Jaeger, T., Arsic, M. and Mayer, C. (2005). «Scission of the lactyl ether bond of N-acetylmuramic acid by Escherichia coli "etherase"». J. Biol. Chem. 280: 30100-30106. PMID 15983044. doi:10.1074/jbc.m502208200. 
  2. Uehara, T., Suefuji, K., Valbuena, N., Meehan, B., Donegan, M. and Park, J.T. (2005). «Recycling of the anhydro-N-acetylmuramic acid derived from cell wall murein involves a two-step conversion to N-acetylglucosamine-phosphate». J. Bacteriol. 187: 3643-3649. PMID 15901686. doi:10.1128/jb.187.11.3643-3649.2005. 
  3. Uehara, T., Suefuji, K., Jaeger, T., Mayer, C. and Park, J.T. (2006). «MurQ etherase is required by Escherichia coli in order to metabolize anhydro-N-acetylmuramic acid obtained either from the environment or from its own cell wall». J. Bacteriol. 188: 1660-1662. PMID 16452451. doi:10.1128/jb.188.4.1660-1662.2006. 
  4. Hadi, T., Dahl, U., Mayer, C. and Tanner, M.E. (2008). «Mechanistic studies on N-acetylmuramic acid 6-phosphate hydrolase (MurQ): an etherase involved in peptidoglycan recycling». Biochemistry 47: 11547-11558. PMID 18837509. doi:10.1021/bi8014532. 
  5. Jaeger, T. and Mayer, C. (2008). «N-acetylmuramic acid 6-phosphate lyases (MurNAc etherases): role in cell wall metabolism, distribution, structure, and mechanism». Cell. Mol. Life Sci. 65: 928-939. PMID 18049859. doi:10.1007/s00018-007-7399-x. 
  6. Picart P, Müller C, Mottweiler J, Wiermans L, Bolm C, Domínguez de María P, Schallmey A. (2014). «From gene towards selective biomass valorization: bacterial β-etherases with catalytic activity on lignin-like polymers». ChemSusChem 7 (11): 3164-71. doi:10.1002/cssc.201402465.