Flavín adenín dinucleótido
El flavín adenín dinucleótido o dinucleótido de flavina y adenina (abreviado FAD en su forma oxidada y FADH2 en su forma reducida) es una coenzima que interviene en las reacciones metabólicas de ouuyuxidación-reducción.[2][3]
Estructura química editar
El FAD es una molécula compuesta por una unidad de riboflavina (vitamina B2),[4] unida a un pirofosfato (PPi), este unido a una ribosa y ésta unida a una adenina. Por tanto, la molécula es en realidad ADP unido a riboflavina; o también AMP unido a la coenzima Flavín mononucleótido o FNDH2
Función editar
El FAD es una coenzima que interviene como dador o aceptor de electrones y protones (poder reductor) en reacciones metabólicas redox; su estado oxidado (FAD) se reduce a FADH2 al aceptar dos átomos de hidrógeno (cada uno formado por un electrón y un protón), según la siguiente reacción:
Por tanto, al reducirse capta dos protones y dos electrones, lo que lo capacita para intervenir como dador de energía o de poder reductor en el metabolismo. Por ejemplo, el FAD (y también el NAD) se reduce en el ciclo de Krebs y se oxida en la cadena respiratoria (respiración aeróbica).[5]
La función bioquímica general del FAD es oxidar los alcanos a alquenos, mientras que el NAD+ (un coenzima con similar función) oxida los alcoholes a aldehídos o cetonas. Esto se debe a que la oxidación de un alcano (como el succinato) a un alqueno (como el fumarato) es suficientemente exergónica como para reducir el FAD a FADH2, pero no para reducir el NAD+ a NADH.
La reoxidación del FADH2 (es decir, la liberación de los dos electrones y dos protones capturados) tiene lugar en la cadena respiratoria, lo que posibilita la formación de ATP (fosforilación oxidativa).
Muchas oxidorreductasas, denominadas flavoenzimas o flavoproteínas, requieren FAD como coenzima para oxidar los substratos. Pero en el enzima succinato deshidrogenasa, que oxida el succinato a fumarato en el ciclo de Krebs, el FAD es realmente un grupo prostético, ya que está unido fuerte y permanentemente a la enzima mediante un enlace covalente.
Referencias editar
- ↑ Número CAS
- ↑ Nelson, David; Cox, Michael. «Glosario». Lehninger: Principios de Bioquímica. Omega. p. G-7. ISBN 978-84-282-1410-0.
- ↑ Merriam Webster. «FAD» (en inglés). Consultado el 12 de marzo de 2012.
- ↑ Nelson, David; Cox, Michael (2005). «Otras funciones de los nucleótidos». Lehninger: Principios de Bioquímica. Omega. p. 301. ISBN 978-84-282-1410-0.
- ↑ Nelson, David; Cox, Michael (2005). «Reacciones de oxidación-reducción biológicas». Lehninger: Principios de Bioquímica. Omega. p. 515-517. ISBN 978-84-282-1410-0.
Datos: Q28746
Multimedia: Flavin adenine dinucleotide / Q28746
