Factor de crecimiento transformante beta 3

gen de la especie Homo sapiens

El factor de crecimiento transformante beta 3 (TGF beta 3) es una proteína que en humanos está codificada por el gen TGFB3.[1][2]

Factor de crecimiento transformante beta 3
Protein TGFB3 PDB 1ktz.png
Estructura tridimensional de la proteína TGF-β3.
Estructuras disponibles
PDB Buscar ortólogos:
Identificadores
Símbolos TGFB3 (HGNC: 11766) ARVD; ARVD1; RNHF; TGF-beta3
Identificadores
externos
Locus Cr. 14 24
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
7043 21809
Ensembl
Véase HS Véase MM
UniProt
P10600 P17125
RefSeq
(ARNm)
NM_003239 NM_009368
RefSeq
(proteína) NCBI
NP_003230 NP_033394
Ubicación (UCSC)
n/a n/a
PubMed (Búsqueda)
[1]


[2]

Es un tipo de proteína, denominado citocina, que está involucrada en la diferenciación celular, embriogénesis y en el desarrollo. Pertenece a una amplia familia de citocinas llamadas superfamilia de factores de crecimiento diferencial beta, la cual incluye a la familia de TGF beta, proteínas morfogénicas óseas (BMPs), factores de crecimiento y diferenciación (GDFs), activinas e inhibinas.[3]

Se considera que TGF-β3, por medio del receptor de TGF-beta 3, regula las moléculas involucradas en la adhesión celular y la formación de la matriz extracelular durante el proceso de desarrollo del paladar. Sin TGF-β3, los mamíferos desarrollan yna deformidad conocida como labio leporino.[4][5]

La causa es un fallo de la fusión de las células epiteliales de ambos lados del paladar. TGF-β3 juega también un importante papel controlando el desarrollo de los pulmones en mamíferos, regulando también la adhesión celular y formación de la matriz extracelular en este tejido,[6]​ y controla la cicatrización de las heridas regulando el movimiento de células epidérmicas y de la dermis hacia la piel dañada.[7]

InteraccionesEditar

Se ha visto que TGF beta 3 interacciona con TGF beta 2.[8][9][10][11]

Investigación clínicaEditar

En los ensayos clínicos, el recombinante TGF-β3 (Avotermin, cuyo nombre comercial previsto era Juvista) falló en la fase III tras haber superado con éxito las fases I y II.[12][13]

Véase tambiénEditar

ReferenciasEditar

  1. Bandyopadhyay B, Fan J, Guan S, Li Y, Chen M, Woodley DT, Li W (Mar 2006). «A "traffic control" role for TGFbeta3: orchestrating dermal and epidermal cell motility during wound healing». The Journal of Cell Biology 172 (7): 1093-105. PMC 2063766. PMID 16549496. doi:10.1083/jcb.200507111. 
  2. «Entrez Gene: TGFB3 transforming growth factor, beta 3». 
  3. Herpin A, Lelong C, Favrel P (mayo de 2004). «Transforming growth factor-beta-related proteins: an ancestral and widespread superfamily of cytokines in metazoans». Developmental and Comparative Immunology 28 (5): 461-85. PMID 15062644. doi:10.1016/j.dci.2003.09.007. 
  4. Taya Y, O'Kane S, Ferguson MW (Sep 1999). «Pathogenesis of cleft palate in TGF-beta3 knockout mice». Development 126 (17): 3869-79. PMID 10433915. 
  5. Dudas M, Nagy A, Laping NJ, Moustakas A, Kaartinen V (Feb 2004). «Tgf-beta3-induced palatal fusion is mediated by Alk-5/Smad pathway». Developmental Biology 266 (1): 96-108. PMID 14729481. doi:10.1016/j.ydbio.2003.10.007. 
  6. Kaartinen V, Voncken JW, Shuler C, Warburton D, Bu D, Heisterkamp N, Groffen J (Dec 1995). «Abnormal lung development and cleft palate in mice lacking TGF-beta 3 indicates defects of epithelial-mesenchymal interaction». Nature Genetics 11 (4): 415-21. PMID 7493022. doi:10.1038/ng1295-415. 
  7. Bandyopadhyay B, Fan J, Guan S, Li Y, Chen M, Woodley DT, Li W (Mar 2006). «A "traffic control" role for TGFbeta3: orchestrating dermal and epidermal cell motility during wound healing». The Journal of Cell Biology 172 (7): 1093-105. PMC 2063766. PMID 16549496. doi:10.1083/jcb.200507111. 
  8. De Crescenzo G, Pham PL, Durocher Y, O'Connor-McCourt MD (mayo de 2003). «Transforming growth factor-beta (TGF-beta) binding to the extracellular domain of the type II TGF-beta receptor: receptor capture on a biosensor surface using a new coiled-coil capture system demonstrates that avidity contributes significantly to high affinity binding». Journal of Molecular Biology 328 (5): 1173-83. PMID 12729750. doi:10.1016/S0022-2836(03)00360-7. 
  9. Hart PJ, Deep S, Taylor AB, Shu Z, Hinck CS, Hinck AP (Mar 2002). «Crystal structure of the human TbetaR2 ectodomain--TGF-beta3 complex». Nature Structural Biology 9 (3): 203-8. PMID 11850637. doi:10.1038/nsb766. 
  10. Barbara NP, Wrana JL, Letarte M (Jan 1999). «Endoglin is an accessory protein that interacts with the signaling receptor complex of multiple members of the transforming growth factor-beta superfamily». The Journal of Biological Chemistry 274 (2): 584-94. PMID 9872992. doi:10.1074/jbc.274.2.584. 
  11. Rotzer D, Roth M, Lutz M, Lindemann D, Sebald W, Knaus P (Feb 2001). «Type III TGF-beta receptor-independent signalling of TGF-beta2 via TbetaRII-B, an alternatively spliced TGF-beta type II receptor». The EMBO Journal 20 (3): 480-90. PMC 133482. PMID 11157754. doi:10.1093/emboj/20.3.480. 
  12. Renovo shares plummet 75% as scar revision product Juvista fails to meet study endpoints. 14 de febrero de 2011. 
  13. Ferguson MW, Duncan J, Bond J, Bush J, Durani P, So K, Taylor L, Chantrey J, Mason T, James G, Laverty H, Occleston NL, Sattar A, Ludlow A, O'Kane S (Apr 2009). «Prophylactic administration of avotermin for improvement of skin scarring: three double-blind, placebo-controlled, phase I/II studies». Lancet 373 (9671): 1264-74. PMID 19362676. doi:10.1016/S0140-6736(09)60322-6. 

Enlaces externosEditar