Guanidinoacetato quinasa

La guanidinoacetato quinasa (EC 2.7.3.1) es una enzima que cataliza la siguiente reacción química

Guanidinoacetato quinasa
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz BRENDA: entrada en BRENDA ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: vía metabólica
Número EC	2.7.3.1
Número CAS	9026-60-2
Ontología génica Actividad enzimática AmiGO / EGO
Ortólogos
Especies	Humano Ratón
PubMed (Búsqueda)	[1]
PMC (Búsqueda)	[2]

+ ATP + ADP + H+
guanidinoacetato + ATP $\rightleftharpoons$ fosfoguanidinoacetato + ADP + H+

Por lo tanto los dos sustratos de esta enzima son el ATP y el guanidinoacetato, mientras que sus dos productos son ADP y fosfoguanidinoacetato. Esta enzima requiere de iones Mg2+
como cofactor.

Clasificación

La guanidinoacetato quinasa pertenece a la familia de las transferasas, específicamente a aquellas que transfieren grupos que contienen fósforo (fosfotransferasas) con un grupo nitrogenado como aceptor.

Nomenclatura

El nombre sistemático de esta clase de enzimas es ATP:guanidinoacetato N-fosfotransferasa. Otro nombre por el cual se la conoce es glicociamina quinasa.

Papel biológico

Esta enzima participa en el metabolismo de la arginina y la prolina, y en algunos organismos en el sistema fosfágeno fosfato/guanidinoacetato.

Referencias

• HOBSON GE, REES KR (1957). «The annelid phosphokinases». Biochem. J. 65 (2): 305-7. PMC 1199870. PMID 13403909. 
• Pradel LA; Kassab R; Conlay C; Nguyen Van Thoai (1968). «[Properties and amino acid composition of purified ATP: guanidinoacetate phosphotransferase]». Biochim. Biophys. Acta 154 (2): 305-14. PMID 5637051. doi:10.1016/0005-2795(68)90044-5. 
• Pradel LA, Kassab R, Thoai NV (1964). «Sur l'acide adenosine-triphosphorique:guanidoacetate phosphotransferase». Biochim. Biophys. Acta 81: 86-95. doi:10.1016/0926-6569(64)90338-4. 
• Thoai NV (1957). «Sur la taurocyamine et la glycocyamine phosphokinase». Bull. Soc. Chim. Biol. 39: 197-208. 

• Datos: Q5613759