Hormona neurohipofisaria

Las hormonas neurohipofisarias forman una familia de hormonas peptídicas estructural y funcionalmente relacionadas. Sus representantes en humanos son la oxitocina y la vasopresina. Reciben el nombre de la ubicación de su liberación en la sangre, la neurohipófisis (otro nombre para la hipófisis posterior).

Hormonas neurohipofisarias, Dominio N-terminal

análisis de la estructura cristalina de la deaminooxitocina. flexibilidad conformacional y unión al receptor
Identificadores
Símbolo Hormone_4
Pfam PF00220
InterPro IPR022423
PROSITE PDOC00237
SCOP 1xy1

Historia editar

En 1930 Scharrer fue el primero en informar sobre un sistema neurosecretor hipotálamo-pituitario que mostraba una actividad secretora similar a la observada en las células de las glándulas endócrinas. Este sistema de neuronas hipotalámicas conduce impulsos eléctricos, de forma similar a las neuronas cerebrales generales, pero producen neuropéptidos que se liberan a la circulación.[1]

Síntesis editar

La mayor parte de las hormonas oxitocina y vasopresina circulantes, se sintetizan en las células neurosecretoras magnocelulares del núcleo supraóptico y el núcleo paraventricular del hipotálamo. Luego son transportados en gránulos neurosecretores a lo largo de los axones dentro del tracto hipotálamo-neurohipofisario por flujo axoplásmico a las terminales de los axones que forman la pars nervosa de la hipófisis posterior. Allí, se almacenan en Cuerpos de Herring y pueden liberarse a la circulación sobre la base de señales hormonales y sinápticas con la ayuda de pituicitos.[2][3][4]

La oxitocina media la contracción del músculo liso del útero y la glándula mamaria, mientras que la vasopresina tiene acción antidiurética en el riñón y media la vasoconstricción de los vasos periféricos.[5]​ Debido a la similitud de las dos hormonas, existe una reacción cruzada: la oxitocina tiene una ligera función antidiurética y los niveles altos de AVP pueden causar contracciones uterinas.[6][7]​ Al igual que la mayoría de los péptidos activos, ambas hormonas se sintetizan como precursores de proteínas más grandes que se convierten enzimáticamente a sus formas maduras.

Los miembros de esta familia se encuentran en aves, peces, reptiles y anfibios (mesotocina, isotocina, valitocina, glumitocina, aspargtocina, vasotocina, seritocina, asvatocina, fasvatocina), en gusanos (annetocina, nematocina), pulpos (cefalotocina, octopresina), insectos (locupresina, inotocina) y en moluscos (conopresinas G y S).[8]​ Los animales que carecen de una hormona de esta familia incluyen moscas de la fruta y al menos algunos mosquitos, gusanos de seda y abejas.[9]

Hormonas neurohipofisarias, Dominio C-terminal
 
estructura en solución de la forma monomérica de una neurofisina bovina mutante sin ligando, estructura promedio minimizada
Identificadores
Símbolo Hormone_5
Pfam PF00184
InterPro IPR000981
PROSITE PDOC00237
SCOP 1xy2

Referencias editar

  1. Seiji Miyata (2017). «Advances in Understanding of Structural Reorganization in the Hypothalamic Neurosecretory System». Front Endocrinol (Lausanne) 8 (275). doi:10.3389/fendo.2017.00275. Consultado el 25 de diciembre de 2022. 
  2. Burbach, J. Peter H.; Luckman, Simon M.; Murphy, David; Gainer, Harold (1 de julio de 2001). «Gene Regulation in the Magnocellular Hypothalamo-Neurohypophysial System». Physiological Reviews 81 (3): 1197-1267. ISSN 0031-9333. doi:10.1152/physrev.2001.81.3.1197. 
  3. Jones, C. W.; Pickering, B. T. (1972-12). «Intra-axonal transport and turnover of neurohypophysial hormones in the rat». The Journal of Physiology 227 (2): 553-564. ISSN 0022-3751. PMC 1331210. PMID 4678722. doi:10.1113/jphysiol.1972.sp010047. 
  4. Hatton, G. I. (1988-09). «Pituicytes, glia and control of terminal secretion». The Journal of Experimental Biology 139: 67-79. ISSN 0022-0949. PMID 3062122. doi:10.1242/jeb.139.1.67. 
  5. Acher, Roger; Chauvet, Jacqueline (1 de septiembre de 1988). «Structure, processing and evolution of the neurohypophysial hormone-neurophysin precursors». Biochimie (en inglés) 70 (9): 1197-1207. ISSN 0300-9084. doi:10.1016/0300-9084(88)90185-X. 
  6. Li, Chunling; Wang, Weidong; Summer, Sandra N.; Westfall, Timothy D.; Brooks, David P.; Falk, Sandor; Schrier, Robert W. (2008-02). «Molecular mechanisms of antidiuretic effect of oxytocin». Journal of the American Society of Nephrology: JASN 19 (2): 225-232. ISSN 1533-3450. PMC 2396735. PMID 18057218. doi:10.1681/ASN.2007010029. 
  7. Joo, Kwon Wook; Jeon, Un Sil; Kim, Gheun-Ho; Park, Jungwhan; Oh, Yoon Kyu; Kim, Yon Su; Ahn, Curie; Kim, Suhnggwon et al. (2004-10). «Antidiuretic action of oxytocin is associated with increased urinary excretion of aquaporin-2». Nephrology, Dialysis, Transplantation: Official Publication of the European Dialysis and Transplant Association - European Renal Association 19 (10): 2480-2486. ISSN 0931-0509. PMID 15280526. doi:10.1093/ndt/gfh413. 
  8. Chauvet, J.; Michel, G.; Ouedraogo, Y.; Chou, J.; Chait, B. T.; Acher, R. (1995-05). «A new neurohypophysial peptide, seritocin ([Ser5,Ile8]-oxytocin), identified in a dryness-resistant African toad, Bufo regularis». International Journal of Peptide and Protein Research 45 (5): 482-487. ISSN 0367-8377. PMID 7591488. doi:10.1111/j.1399-3011.1995.tb01064.x. 
  9. Kawada, Tsuyoshi (1 de enero de 2016). Takei, Yoshio, ed. Subchapter 40D - Inotocin (en inglés). Academic Press. p. 350. ISBN 978-0-12-801028-0. doi:10.1016/b978-0-12-801028-0.00203-8.