Prolil-endopeptidasa
La prolil-endopeptidasa (PE), también llamada como prolil-oligopeptidasa o enzima de escisión posterior a la prolina, es una enzima proteolítica que en humanos está codificada por el gen PREP.[1][2]
Prolil endopepetidasa (PREP) | ||||
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Estructuras disponibles | ||||
PDB | Buscar ortólogos: | |||
Identificadores | ||||
Nomenclatura |
Otros nombres PREP, PE, PEP, prolil endopeptidasa
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Locus | Cr. Cromosoma 6 (humano) 6 (humano)6q21 6q21 | |||
Estructura/Función proteica | ||||
Funciones |
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Datos biotecnológicos/médicos | ||||
Utilidad biotecnológica | Funciona como hidrolizador de aminoácidos durante el proceso de secuenciación. | |||
Ortólogos | ||||
Especies |
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Entrez |
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Ensembl |
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UniProt |
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RefSeq (ARNm) |
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RefSeq (proteína) NCBI |
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Ubicación (UCSC) |
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PubMed (Búsqueda) |
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Función
editarLa prolil-endopeptidasa es una gran enzima citosólica que pertenece a una clase distinta de serina peptidasas. Se describió por primera vez en el citosol de cerebro de conejo como una oligopeptidasa, que degrada el nonapéptido bradicinina en el enlace Pro-Phe.[3] La enzima participa en la maduración y degradación de hormonas peptídicas y neuropéptidos como la hormona estimulante de melanocitos alfa, la hormona liberadora de hormona luteinizante (LH-RH), la hormona liberadora de tirotropina, la angiotensina, la neurotensina, la oxitocina, la sustancia P y la vasopresina . PREP escinde los enlaces peptídicos en el lado C-terminal de los residuos de prolina . Su actividad se limita a la acción sobre oligopéptidos de menos de 10 kD y tiene un requisito absoluto para la configuración trans del enlace peptídico que precede a la prolina.
Referencias
editar- ↑ Vanhoof G, Goossens F, Hendriks L, De Meester I, Hendriks D, Vriend G, Van Broeckhoven C, Scharpe S (Dec 1994). «Cloning and sequence analysis of the gene encoding human lymphocyte prolyl endopeptidase». Gene 149 (2): 363-6. PMID 7959018. doi:10.1016/0378-1119(94)90177-5.
- ↑ «Entrez Gene: PREP prolyl endopeptidase».
- ↑ Oliveira EB, Martins AR, Camargo AC (May 1976). «Isolation of brain endopeptidases: Influence of size and sequence of substrates structurally related to bradykinin». Biochemistry 15 (9): 1967-74. PMID 5120. doi:10.1021/bi00654a026.