Proteína-disulfuro reductasa (glutatión)
La proteína-disulfuro reductasa (glutatión) (EC 1.8.4.2) es una enzima que cataliza la siguiente reacción química:
Proteína-disulfuro reductasa (glutatión) | ||||
---|---|---|---|---|
Estructuras disponibles | ||||
PDB | ||||
Identificadores | ||||
Identificadores externos |
Bases de datos de enzimas
| |||
Número EC | 1.8.4.2 | |||
Número CAS | 9082-53-5 | |||
Ortólogos | ||||
Especies |
| |||
PubMed (Búsqueda) |
| |||
PMC (Búsqueda) |
| |||
Por lo tanto, los dos sustratos de esta enzima son glutatión y una proteína disulfuro; mientras que sus dos productos son glutatión disulfuro y una proteína ditiol.
Clasificación editar
Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, más específicamente a aquellas que actúan sobre un grupo azufrado como dador de electrones utilizando un grupo disulfuro como aceptor.
Nomenclatura editar
El nombre sistemático de esta clase de enzimas es glutatión:proteína-disulfuro oxidorreductasa. Otros nombres de uso común pueden ser glutatión-insulina transhidrogenasa, insulina reductasa, reductasa, proteína disulfuro (glutatión), proteína disulfuro transhidrogenasa, glutatión-proteína disulfuro oxidorreductasa, proteína disulfuro reductasa (glutatión), GSH-insulina transhidrogenasa, proteína-disulfuro enzima de intercambio, proteína-disulfuro isomerasa/oxidorreductasa, tiol:proteína-disulfuro oxidorreductasa; y tiol-proteína disulfuro oxidorreductasa.
Papel biológico editar
Esta enzima participa en el metabolismo del glutatión.
Estudios estructurales editar
Hasta el año 2007, solo se había resuelto una estructura para esta clase de enzimas, con el código de acceso a PDB 2IJY.
Referencias editar
- KATZEN HM, TIETZE F, STETTEN D Jr (1963). «Further studies on the properties of hepatic glutathione-insulin transhydro-genase». J. Biol. Chem. 238: 1006-11. PMID 14031343.
- Kohnert K-D, Hahn H-J, Zuhlke H, Schmidt S and Fiedler H (1974). «Breakdown of exogenous insulin by Langerhans islets of the pancreas in vitro». Biochim. Biophys. Acta 338: 68-77. doi:10.1016/0304-4165(74)90336-5.