TRIO

Proteína de triple dominio funcional
	; Estructura tridimensional de la proteína TRIO.
Estructuras disponibles
PDB	Buscar ortólogos: PDBe, RCSB Lista de códigos PDB 1nty Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Símbolos	TRIO (HGNC: 12303) tgat
Identificadores; externos	OMIM: 601893 ; EBI: TRIO; GeneCards: Gen TRIO; UniProt: TRIO; Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	2.7.11.1
Locus	Cr. 5 p15.2
	Referencias: AmiGO / QuickGO
Ortólogos
Humano	Ratón
7204
O75962	n/a
NP_009049	n/a
[1] ;
[2]
	v; t; e;
	[editar datos en Wikidata]

La proteína de triple dominio funcional (TRIO) es una enzima codificada en humanos por el gen HGNC TRIO .^[1]^[2] Pertenece a las serina/treonina proteína cinasas no específicas, cuya actividad enzimática se encuentra definida por el número EC 2.7.11.1.

Interacciones editar

La proteína TRIO ha demostrado ser capaz de interaccionar con:

↑ Debant A, Serra-Pages C, Seipel K, O'Brien S, Tang M, Park SH, Streuli M (Jul de 1996). «The multidomain protein Trio binds the LAR transmembrane tyrosine phosphatase, contains a protein kinase domain, and has separate rac-specific and rho-specific guanine nucleotide exchange factor domains». Proc Natl Acad Sci U S A 93 (11): 5466-71. PMC 39269. PMID 8643598.
↑ «Entrez Gene: TRIO triple functional domain (PTPRF interacting)».
↑ Bellanger, J M; Astier C, Sardet C, Ohta Y, Stossel T P, Debant A (Dec. de 2000). «The Rac1- and RhoG-specific GEF domain of Trio targets filamin to remodel cytoskeletal actin». Nat. Cell Biol. (ENGLAND) 2 (12): 888-92. ISSN 1465-7392. PMID 11146652. doi:10.1038/35046533.
↑ Medley, Q G; Serra-Pagès C, Iannotti E, Seipel K, Tang M, O'Brien S P, Streuli M (Nov. de 2000). «The trio guanine nucleotide exchange factor is a RhoA target. Binding of RhoA to the trio immunoglobulin-like domain». J. Biol. Chem. (UNITED STATES) 275 (46): 36116-23. ISSN 0021-9258. PMID 10948190. doi:10.1074/jbc.M003775200.