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El ciclo de glutatión-ascorbato es una vía metabólica que desintoxica el peróxido de hidrógeno (H2O2), una especie de oxígeno reactivo que un producto de desecho en el metabolismo. El ciclo implica los metabolitos antioxidantes: Ascorbato, glutatión y NADPH y las enzimas que unen estos metabolitos.[1]
En el primer paso de esta vía , H2O2 se reduce a agua por la peroxidasa de ascorbato (APX) usando ascorbato como el donador de electrones. El ascorbato oxidado(monodehidroascorbato) se regenera por la reductasa de monodehidroascorbato (MDAR).[2] Sin embargo, el monodehidroascorbato es un radical y si no se reduce rápidamente se desproporciona en ascorbato y deshidroascorbato.
El deshidroascorbato se reduce a ascorbato por la reductasa de dehidroascorbato por el GSH, dando glutatión oxidado (GSSG) . Finalmente GSSG se reduce por la reductasa de glutatión (GR) usando NADPH como donador de electrones. Esto quiere decir que el ascorbato y el glutatión no se consumen; el flujo de electrones desde va del NADPH al H2O2. La reducción del deshidroascorbato puede ser no enzimática o catalizada por las proteínas con actividad reductasa de deshidroascorbato (DHAR) , como la S-transferasa omega 1 de glutatión o glutaredoxinas.[3][4]
En las plantas, el ciclo de glutatión - ascorbato opera en el citosol , mitocondrias, plástidos y peroxisomas. [5][6] Como el glutatión, ascorbato y NADPH están presentes en altas concentraciones en las células vegetales , el ciclo de glutatión-ascorbato juega un papel clave para la desintoxicación del H2O2. Sin embargo, otras enzimas (peroxidasas), incluyendo peroxirredoxinas y peroxidasas de glutatión , que utilizan tiorredoxinas o glutaredoxinas como la reducción de sustrato, también contribuyen a la eliminación de H2O2 en las plantas. [7]
Referencias
editar- ↑ Noctor G, Foyer CH (Jun 1998). «ASCORBATE AND GLUTATHIONE: Keeping Active Oxygen Under Control». Annu Rev Plant Physiol Plant Mol Biol 49: 249-279. PMID 15012235. doi:10.1146/annurev.arplant.49.1.249.
- ↑ Wells WW, Xu DP (August 1994). «Dehydroascorbate reduction». J. Bioenerg. Biomembr. 26 (4): 369-77. PMID 7844111. doi:10.1007/BF00762777.
- ↑ Whitbread AK, Masoumi A, Tetlow N, Schmuck E, Coggan M, Board PG (2005). «Characterization of the omega class of glutathione transferases». Meth. Enzymol. 401: 78-99. PMID 16399380. doi:10.1016/S0076-6879(05)01005-0.
- ↑ Rouhier N, Gelhaye E, Jacquot JP (2002). «Exploring the active site of plant glutaredoxin by site-directed mutagenesis». FEBS Lett 511 (1–3): 145-9. PMID 11821065. doi:10.1016/S0014-5793(01)03302-6.
- ↑ Meyer A (Sep 2009). «The integration of glutathione homeostasis and redox signaling». J Plant Physiol 165 (13): 1390-403. PMID 18171593. doi:10.1016/j.jplph.2007.10.015.
- ↑ Jimenez A, Hernandez JA, Pastori G, del Rio LA, Sevilla F (Dec 1998). «Role of the Ascorbate-Glutathione Cycle of Mitochondria and Peroxisomes in the Senescence of Pea Leaves». Plant Physiol 118 (4): 1327-35. PMC 34748. PMID 9847106. doi:10.1104/pp.118.4.1327.
- ↑ Rouhier N, Lemaire SD, Jacquot JP (2008). «The role of glutathione in photosynthetic organisms: emerging functions for glutaredoxins and glutathionylation». Annu Rev Plant Biol 59: 143-66. PMID 18444899. doi:10.1146/annurev.arplant.59.032607.092811.