Aglutinina del germen de trigo
La aglutinina del germen de trigo (AGT, WGA, Wheat germ agglutinin, en nomenclatura inglesa) es una lectina que protege al trigo (Triticum) de insectos, levaduras y bacterias. La AGT se asocia al salvado del trigo y no a su semilla.
Aglutinina del germen de trigo | |
---|---|
Identificadores | |
Organismo | |
Símbolo | AGT1 (WGA1) |
PDB | 2uvo |
UniProt | P10968 |
Otros datos |
Como proteína aglutinina, se une a la N-acetil-D-glucosamina y al ácido siálico.[1] También se ha demostrado que la AGT interactúa con residuos de ácido siálico en oligosacáridos.[2] La AGT succinilada es selectiva para la β-N-acetilglucosamina (β-GlcNAc), lo que la convierte en una herramienta útil para detectar O-GlcNAc.
La AGT (WGA) se compone de una mezcla de tres isoformas (WGA1, WGA2, WGA3), que son bastante similares entre sí y cada una contiene una cantidad inusualmente alta de glicina.[3][4] Estas tres isoformas varían en un total de 10 posiciones de aminoácidos y todas tienen estructuras diméricas con cuatro dominios por monómero.[3] Cada dominio (WGA.A, WGA.B, WGA.C, WGA.D) es similar a la heveína y está estabilizado por un enlace disulfuro.[5] La N-acetil-D-glucosamina en el entorno natural del trigo se encuentra en la quitina de los insectos y en la membrana celular de levaduras y bacterias.
La AGT se encuentra en abundancia -pero no exclusivamente- en el grano de trigo, de donde le viene el nombre de "germen". En los mamíferos, la N-acetil-D-glucosamina a la que se une la AGT se encuentra en el cartílago[6] y la córnea,[7] entre otros lugares. En estos animales, el ácido siálico se encuentra en las membranas mucosas, por ejemplo en el revestimiento interno de la nariz, y en el tracto digestivo.
En solución, la AGT existe principalmente como un heterodímero de 38.000 daltons. Es catiónica a pH fisiológico. Contiene un módulo de unión a carbohidratos denominado CBM18.
Uso en biología molecular
editarLa AGT también es utilizada ampliamente en la investigación biológica, sobre todo en el campo de la glicobiología.[5] Como la AGT se une a los glucoconjugados, puede utilizarse para marcar membranas celulares,[8] tejido cicatricial fibrótico[9] y micorrizas arbusculares[10] con fines de imagen y análisis.
La AGT es bastante estable en soluciones ácidas y puede ser resistente a la proteólisis.[11] También ha demostrado cierta citotoxicidad, por lo que se ha utilizado en investigaciones recientes sobre cánceres hematológicos, en particular la leucemia mieloide aguda.[2] Además, se cree que la AGT mejora la administración de fármacos gracias a su capacidad para atravesar la barrera hematoencefálica, pero aún no se ha investigado esta hipótesis.[5]
Véase también
editar- Proteopedia: 2uvo – High Resolution Crystal Structure of Wheat Germ Agglutinin in Complex with N-Acetyl-D-Glucosamine.
- Proteopedia: 2uwg – Crystal structure of Wheat Germ Agglutinin isolectin 1 in complex with glycosylurethan.
Referencias
editar- ↑ Monsigny M., Roche A. C., Sene C., Maget-Dana R., Delmotte F. (febrero de 1980). «Sugar-lectin interactions: how does wheat-germ agglutinin bind sialoglycoconjugates?». European Journal of Biochemistry 104 (1): 147–53. PMID 6892800. doi:10.1111/j.1432-1033.1980.tb04410.x.
- ↑ a b Ryva, Bradley; Zhang, Keman; Asthana, Abhishek; Wong, Derek; Vicioso, Yorleny; Parameswaran, Reshmi (2019). «Wheat Germ Agglutinin as a Potential Therapeutic Agent for Leukemia». Frontiers in Oncology 9: 100. ISSN 2234-943X. PMC 6393371. PMID 30847305. doi:10.3389/fonc.2019.00100.
- ↑ a b Balčiūnaitė-Murzienė, Gabrielė; Dzikaras, Mindaugas (January 2021). «Wheat Germ Agglutinin—From Toxicity to Biomedical Applications». Applied Sciences (en inglés) 11 (2): 884. ISSN 2076-3417. doi:10.3390/app11020884.
- ↑ Allen, A. K.; Neuberger, A.; Sharon, N. (1 de enero de 1973). «The purification, composition and specificity of wheat-germ agglutinin». Biochemical Journal 131 (1): 155–162. ISSN 0264-6021. PMC 1177449. PMID 4737292. doi:10.1042/bj1310155.
- ↑ a b c Leyva, Eduardo; Medrano-Cerano, Jorge L.; Cano-Sánchez, Patricia; López-González, Itzel; Gómez-Velasco, Homero; del Río-Portilla, Federico; García-Hernández, Enrique (enero de 2019). «Bacterial expression, purification and biophysical characterization of wheat germ agglutinin and its four hevein-like domains». Biopolymers (en inglés) 110 (1): e23242. ISSN 0006-3525. PMID 30485415. doi:10.1002/bip.23242.
- ↑ Ohno J., Tajima Y., Utsumi N. (octubre de 1986). «Binding of wheat germ agglutinin in the matrix of rat tracheal cartilage». The Histochemical Journal 18 (10): 537–40. PMID 3804790. S2CID 25384990. doi:10.1007/BF01675194.
- ↑ Marfurt C. F. (febrero de 1988). «Sympathetic innervation of the rat cornea as demonstrated by the retrograde and anterograde transport of horseradish peroxidase-wheat germ agglutinin». The Journal of Comparative Neurology 268 (2): 147–60. PMID 3360982. S2CID 23955233. doi:10.1002/cne.902680202.
- ↑ «Plasma Membrane». thermofisher.com (en inglés). Consultado el 10 de julio de 2024.
- ↑ Emde B., Heinen A., Gödecke A., Bottermann K. (diciembre de 2014). «Wheat germ agglutinin staining as a suitable method for detection and quantification of fibrosis in cardiac tissue after myocardial infarction». European Journal of Histochemistry 58 (4): 2448. PMC 4289847. PMID 25578975. doi:10.4081/ejh.2014.2448.
- ↑ Carotenuto, Gennaro; Genre, Andrea (2020). «Fluorescent Staining of Arbuscular Mycorrhizal Structures Using Wheat Germ Agglutinin (WGA) and Propidium Iodide». Arbuscular Mycorrhizal Fungi. Methods in Molecular Biology 2146. p. 53–59. ISBN 978-1-0716-0602-5. PMID 32415595. doi:10.1007/978-1-0716-0603-2_5. hdl:2318/1740844.
- ↑ Pellegrina, Chiara Dalla; Perbellini, Omar; Scupoli, Maria Teresa; Tomelleri, Carlo; Zanetti, Chiara; Zoccatelli, Gianni; Fusi, Marina; Peruffo, Angelo; Rizzi, Corrado; Chignola, Roberto (1 de junio de 2009). «Effects of wheat germ agglutinin on human gastrointestinal epithelium: Insights from an experimental model of immune/epithelial cell interaction». Toxicology and Applied Pharmacology 237 (2): 146–153. ISSN 0041-008X. PMID 19332085. doi:10.1016/j.taap.2009.03.012.