Abrir menú principal

Anexina A5

gen de la especie Homo sapiens

La anexina A5 (o anexina V) es una proteína celular del grupo de las anexinas. En la citometría de flujo, se suele utilizar para detectar células apoptóticas, debido a su capacidad para unirse a la fosfatidilserina, un marcador de apoptosis cuando se encuentra en la hemimembrana celular externa. La función de la anexina A5 es desconocida, aunque se ha propuesto que está implicada en la inhibición de la coagulación sanguínea al competir con la protrombina por los sitios de unión de la fosfatidilserina, y también por inhibir la actividad de la fosfolipasa A1. Estas propiedades se han observado en experimentos in vitro.

ANXA5
Protein ANXA5 PDB 1a8a.png
Cromosoma Cromosoma 4
Asociación genética Enfermedad pulmonar obstructiva crónica
Orientación de la cadena Reverse strand
Subclase de Gen codificador de proteínas
Correspondencia exacta http://identifiers.org/ncbigene/308
Entrez Gene ID 308
Símbolo del gen ANXA5
HGNC 543
Ubicación citogenética 4q27
Identificador OMIM 131230
Identificador HomoloGene 20312
Identificador Gene Ensembl ENSG00000164111
Identificador RNA NM_001154
XM_017008141
Inicio Genloc 122589110
121667946
Final Genloc 122618268
121696995
Ortólogo Anxa5
Anxa5
Anxa5b
Codifica Annexin A5
Imagen Gene Atlas PBB GE ANXA5 200782 at fs.png
Hallado en el taxón Homo sapiens
Identificador de transcripción Ensembl ENST00000515717
ENST00000296511
ENST00000501272
ENST00000506395
ENST00000509016
ENST00000509648
ENST00000511552
ENST00000513428
ENST00000513523
ENST00000513728
ENST00000515017

PatologíaEditar

Se han encontrado anticuerpos dirigidos contra la anexina A5 en pacientes con el síndrome antifosfolípido (APS), una enfermedad trombofílica asociada con una autoinmunidad contra compuestos de fosfolípidos.

En condiciones normales la anexina A5 forma un escudo alrededor de las moléculas de fosfolípidos con carga negativa. La formación de este escudo bloquea la entrada de los fosfolípidos en las reacciones de coagulación. En el síndrome antifosfolípidos, la formación del escudo se ve alterada por la interacción de los anticuerpos con la anexina A5. Sin el escudo, hay una mayor cantidad de moléculas de fosfolípidos en las membranas celulares, lo que acelera las reacciones de coagulación y causa la característica hipercoagulación del síndrome antifosfolípido.

La anexina A5 se muestra sobrerregulada en el cáncer papilar tiroideo.[1]

Usos de laboratorioEditar

La anexina A5 se emplea como una sonda no cuantitativa para detectar células que expresan fosfatidilserina (PS) en la superficie celular, una característica observada en la apoptosis y otras formas de muerte celular.[2][3][4]​ Las plaquetas también exponen fosfatidilserina y fosfatidiletanolamina en su superficie cuando se activan, lo que sirve como sitio de unión para diversos factores de coagulación.

El ensayo de afinidad de anexina A5 usa normalmente un conjugado de anexina A5 y un marcador fluorescente o enzimática, biotina u otras moléculas de marcaje, o un radioelemento, en un tampón adecuado (la unión de anexina A5 a aminofosfolípidos depende de Ca2+).

El ensayo combina la detección de la fosfatidilserina (PS) y la fosfatidiletanolamina (PE) de la membrana con la tinción del ADN nuclear con yoduro de propidio (PI) o 8-aminoactinomicina-D (AAD-7), distinguiéndose las células viables de las células apoptóticas y las células necróticas.[5]​ La detección se lleva a cabo mediante citometría de flujo o un microscopio de fluorescencia.

InteraccionesEditar

Se ha demostrado que la anexina A5 interactúa con el receptor del dominio de inserción de quinasa[6]​ y la integrina beta 5.[7]

ReferenciasEditar

  1. Sofiadis A, Becker S, Hellman U, Hultin-Rosenberg L, Dinets A, Hulchiy M, Zedenius J, Wallin G, Foukakis T, Höög A, Auer G, Lehtiö J, Larsson C (Apr 2012). «Proteomic profiling of follicular and papillary thyroid tumors». European Journal of Endocrinology / European Federation of Endocrine Societies 166 (4): 657-67. PMC 3315832. PMID 22275472. doi:10.1530/EJE-11-0856. 
  2. Meers P and Mealy T (1994). «Phospholipid determinants for annexin V binding sites and the role of tryptophan». Biochemistry 33 (19): 5829-37. doi:10.1021/bi00185a022. 
  3. Koopman G, Reutelingsperger CP, Kuijten GA, Keehnen RM, Pals ST, van Oers MH (Sep 1994). «Annexin V for flow cytometric detection of phosphatidylserine expression on B cells undergoing apoptosis». Blood 84 (5): 1415-20. PMID 8068938. 
  4. Vermes I, Haanen C, Steffens-Nakken H, Reutelingsperger C (Jul 1995). «A novel assay for apoptosis. Flow cytometric detection of phosphatidylserine expression on early apoptotic cells using fluorescein labelled Annexin V». Journal of Immunological Methods 184 (1): 39-51. PMID 7622868. doi:10.1016/0022-1759(95)00072-I. 
  5. Annexin-FP488 fluorescent staining protocol at Interchim
  6. Wen Y, Edelman JL, Kang T, Sachs G (mayo de 1999). «Lipocortin V may function as a signaling protein for vascular endothelial growth factor receptor-2/Flk-1». Biochemical and Biophysical Research Communications 258 (3): 713-21. PMID 10329451. doi:10.1006/bbrc.1999.0678. 
  7. Cardó-Vila M, Arap W, Pasqualini R (mayo de 2003). «Alpha v beta 5 integrin-dependent programmed cell death triggered by a peptide mimic of annexin V». Molecular Cell 11 (5): 1151-62. PMID 12769841. doi:10.1016/S1097-2765(03)00138-2. 

BibliografíaEditar

Enlaces externosEditar