Ascorbato ferrirreductasa (transmembrana)

La ascorbato ferrirreductasa (transmembrana) (EC 1.16.5.1, citocromo b561), es una proteína transmembrana que actúa como enzima, catalizando la transferencia de un electrón desde una molécula de ascorbato situada a un lado de una membrana celular, hacia un ion Fe(III) situado en el otro lado de la membrana, para reducirlo a Fe(II), la reacción química total es la siguiente:

Ascorbato ferrirreductasa (transmembrana)
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz BRENDA: entrada en BRENDA ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: vía metabólica
Número EC	1.16.5.1
Ortólogos
Especies	Humano Ratón
PubMed (Búsqueda)	[1]
PMC (Búsqueda)	[2]

L-ascorbato
[dentro] + Fe(III)
[fuera] $\rightleftharpoons$ radical monodeshidro-L-ascorbato
[dentro] + H+
[dentro] + Fe(II)
[fuera]

Por lo tanto los dos sustratos de esta enzima son un catión hierro en estado de oxidación +3, y una molécula de ascorbato; mientras que sus tres productos son un catión hierro en estado de oxidación +2, un radical monodeshidroascorbato, y un ion hidrógeno.

Clasificación

Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, más específicamente a aquellas oxidorreductasas que actúan oxidando iones metálicos utilizando una quinona o un compuesto similar como aceptor de electrones.

Nomenclatura

El nombre sistemático de esta clase de enzimas es ascorbato:quelato férrico reductasa (transmembrana). Otro nombre con el que se la conoce es citocromo b561.

Estructura y función

La proteína es un homodímero, cada una de sus unidades posee un citocromo diheme que es capaz de actuar sobre el hexacianoferrato (III) y otros quelatos férricos.

Esta enzima juega un importante papel en los mecanismos de absorción de hierro por parte de las células.

Enlaces externos

• MeSH: Ascorbate+ferrireductase+(transmembrane) (en inglés)

Referencias

• Flatmark, T. and Terland, O. (1971). «Cytochrome b₅₆₁ of the bovine adrenal chromaffin granules. A high potential b-type cytochrome». Biochim. Biophys. Acta 253 (2): 487-491. PMID 4332308. doi:10.1016/0005-2728(71)90052-1. 

• McKie, A.T., Barrow, D., Latunde-Dada, G.O., Rolfs, A., Sager, G., Mudaly, E., Mudaly, M., Richardson, C., Barlow, D., Bomford, A., Peters, T.J., Raja, K.B., Shirali, S., Hediger, M.A., Farzaneh, F. and Simpson, R.J. (2001). «An iron-regulated ferric reductase associated with the absorption of dietary iron». Science 291 (5509): 1755-1759. PMID 11230685. doi:10.1126/science.1057206. 

• Su, D. and Asard, H. (2006). «Three mammalian cytochromes b₅₆₁ are ascorbate-dependent ferrireductases». FEBS J. 273 (16): 3722-3734. PMID 16911521. doi:10.1111/j.1742-4658.2006.05381.x. 

• Berczi, A., Su, D. and Asard, H. (2007). «An Arabidopsis cytochrome b₅₆₁ with trans-membrane ferrireductase capability». FEBS Lett. 581 (7): 1505-1508. PMID 17376442. doi:10.1016/j.febslet.2007.03.006. 

• Wyman, S., Simpson, R.J., McKie, A.T. and Sharp, P.A. (2008). «Dcytb (Cybrd1) functions as both a ferric and a cupric reductase in vitro». FEBS Lett. 582 (13): 1901-1906. PMID 18498772. doi:10.1016/j.febslet.2008.05.010. 

• Glanfield, A., McManus, D.P., Smyth, D.J., Lovas, E.M., Loukas, A., Gobert, G.N. and Jones, M.K. (2010). «A cytochrome b₅₆₁ with ferric reductase activity from the parasitic blood fluke, Schistosoma japonicum». PLOS Neglected Tropical Diseases 4 (11): #e884-e884. PMC 2982821. PMID 21103361. doi:10.1371/journal.pntd.0000884. 

• Datos: Q4170117