Carbamoil fosfato sintetasa II

carbamoil-fosfato sintetasa 1, aspartato transcarbamilasa y dihidroorotasa
Estructuras disponibles
PDB	Buscar ortólogos: PDBe, RCSB
Identificadores
Símbolo	CAD (HGNC: 1424)
Identificadores; externos	OMIM: 114010 ; EBI: CAD; GeneCards: Gen CAD; UniProt: CAD;
Locus	Cr. 2 p21
	Referencias: AmiGO / QuickGO
Ortólogos
Humano	Ratón
790
P27708	n/a
NM_004341	n/a
	v; t; e;
	[editar datos en Wikidata]

Carbamoil-fosfato sintetasa (glutamina-hidrolizante)
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores; externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	6.3.5.5
Número CAS	37233-48-0
Ortólogos
Humano	Ratón
[1] ;
[2]
	v; t; e;
	[editar datos en Wikidata]

La carbamoil fosfato sintetasa (glutamina-hidrolizante) (EC 6.3.5.5 )^[1] es una enzima que cataliza las reacciones que producen carbamoil fosfato en el citosol (a diferencia del tipo I, que funciona en la mitocondria). Su nombre sistémico es hidrógeno-carbonato:L-glutamina amido-ligasa (formadora de ADP, carbamoil-fosforilante).^[2]^[3]^[4]^[5]^[6]^[7]^[8]^[9]

En la biosíntesis de pirimidina, sirve como enzima limitante de la velocidad y cataliza la siguiente reacción:

2 ATP + L-glutamina + HCO₃^- + H₂O ⇌ 2 ADP + fosfato + L-glutamato + carbamoil fosfato (reacción global)

(1a) L-glutamina + H₂O ⇌ L-glutamato + NH₃

(1b) 2 ATP + HCO₃^- + NH₃ ⇌ 2 ADP + fosfato + carbamoil fosfato

Es activada por ATP y PRPP^[10] y es inhibida por UTP (Uridina trifosfato).^[11] Ni la CPSI ni la CPSII requieren biotina como coenzima, como ocurre con la mayoría de las reacciones de carboxilación.

Es una de las tres funciones enzimáticas codificadas por el gen CAD. Se clasifica en el EC 6.3.5.5.

Véase también

Carbamoil fosfato sintetasa I

Referencias

↑ «6.3.5.5». ExplorEnz.
↑ Anderson PM, Meister A (December 1965). «Evidence for an activated form of carbon dioxide in the reaction catalyzed by Escherichia coli carbamyl phosphate synthetase». Biochemistry 4 (12): 2803-9. PMID 5326356. doi:10.1021/bi00888a034.
↑ Kalman SM, Duffield PH, Brzozowski T (April 1966). «Purification and properties of a bacterial carbamyl phosphate synthetase». The Journal of Biological Chemistry 241 (8): 1871-7. PMID 5329589. doi:10.1016/S0021-9258(18)96716-5.
↑ Yip MC, Knox WE (May 1970). «Glutamine-dependent carbamyl phosphate synthetase. Properties and distribution in normal and neoplastic rat tissues». The Journal of Biological Chemistry 245 (9): 2199-204. PMID 5442268. doi:10.1016/S0021-9258(18)63139-4.
↑ Stapleton MA, Javid-Majd F, Harmon MF, Hanks BA, Grahmann JL, Mullins LS, Raushel FM (November 1996). «Role of conserved residues within the carboxy phosphate domain of carbamoyl phosphate synthetase». Biochemistry 35 (45): 14352-61. PMID 8916922. doi:10.1021/bi961183y.
↑ Holden HM, Thoden JB, Raushel FM (December 1998). «Carbamoyl phosphate synthetase: a tunnel runs through it». Current Opinion in Structural Biology 8 (6): 679-85. PMID 9914247. doi:10.1016/s0959-440x(98)80086-9.
↑ Raushel FM, Thoden JB, Reinhart GD, Holden HM (October 1998). «Carbamoyl phosphate synthetase: a crooked path from substrates to products». Current Opinion in Chemical Biology 2 (5): 624-32. PMID 9818189. doi:10.1016/s1367-5931(98)80094-x.
↑ Raushel FM, Thoden JB, Holden HM (June 1999). «The amidotransferase family of enzymes: molecular machines for the production and delivery of ammonia». Biochemistry 38 (25): 7891-9. PMID 10387030. doi:10.1021/bi990871p.
↑ Thoden JB, Huang X, Raushel FM, Holden HM (October 2002). «Carbamoyl-phosphate synthetase. Creation of an escape route for ammonia». The Journal of Biological Chemistry 277 (42): 39722-7. PMID 12130656. doi:10.1074/jbc.M206915200.
↑ Inkling. «Unsupported Browser». Inkling. Consultado el 25 de abril de 2018.
↑ Engelking LR. Pyrimidine biosynthesis. Textbook of Veterinary Physiological Chemistry. 2015;:83–7. https://doi.org/10.1016/B978-0-12-391909-0.50014-1 Retrieved 1 April 2023

Enlaces externos

Esta obra contiene una traducción derivada de «Carbamoyl phosphate synthase II» de Wikipedia en inglés, concretamente de esta versión, publicada por sus editores bajo la Licencia de documentación libre de GNU y la Licencia Creative Commons Atribución-CompartirIgual 4.0 Internacional.
Carbamoyl-Phosphate+Synthase+(Glutamine-Hydrolyzing) at the U.S. National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)

Datos: Q5037835

[1] «6.3.5.5». ExplorEnz.

[2] Anderson PM, Meister A (December 1965). «Evidence for an activated form of carbon dioxide in the reaction catalyzed by Escherichia coli carbamyl phosphate synthetase». Biochemistry 4 (12): 2803-9. PMID 5326356. doi:10.1021/bi00888a034.

[3] Kalman SM, Duffield PH, Brzozowski T (April 1966). «Purification and properties of a bacterial carbamyl phosphate synthetase». The Journal of Biological Chemistry 241 (8): 1871-7. PMID 5329589. doi:10.1016/S0021-9258(18)96716-5.

[4] Yip MC, Knox WE (May 1970). «Glutamine-dependent carbamyl phosphate synthetase. Properties and distribution in normal and neoplastic rat tissues». The Journal of Biological Chemistry 245 (9): 2199-204. PMID 5442268. doi:10.1016/S0021-9258(18)63139-4.

[5] Stapleton MA, Javid-Majd F, Harmon MF, Hanks BA, Grahmann JL, Mullins LS, Raushel FM (November 1996). «Role of conserved residues within the carboxy phosphate domain of carbamoyl phosphate synthetase». Biochemistry 35 (45): 14352-61. PMID 8916922. doi:10.1021/bi961183y.

[6] Holden HM, Thoden JB, Raushel FM (December 1998). «Carbamoyl phosphate synthetase: a tunnel runs through it». Current Opinion in Structural Biology 8 (6): 679-85. PMID 9914247. doi:10.1016/s0959-440x(98)80086-9.

[7] Raushel FM, Thoden JB, Reinhart GD, Holden HM (October 1998). «Carbamoyl phosphate synthetase: a crooked path from substrates to products». Current Opinion in Chemical Biology 2 (5): 624-32. PMID 9818189. doi:10.1016/s1367-5931(98)80094-x.

[8] Raushel FM, Thoden JB, Holden HM (June 1999). «The amidotransferase family of enzymes: molecular machines for the production and delivery of ammonia». Biochemistry 38 (25): 7891-9. PMID 10387030. doi:10.1021/bi990871p.

[9] Thoden JB, Huang X, Raushel FM, Holden HM (October 2002). «Carbamoyl-phosphate synthetase. Creation of an escape route for ammonia». The Journal of Biological Chemistry 277 (42): 39722-7. PMID 12130656. doi:10.1074/jbc.M206915200.

[10] Inkling. «Unsupported Browser». Inkling. Consultado el 25 de abril de 2018.

[11] Engelking LR. Pyrimidine biosynthesis. Textbook of Veterinary Physiological Chemistry. 2015;:83–7. https://doi.org/10.1016/B978-0-12-391909-0.50014-1 Retrieved 1 April 2023

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