Selenotransferasa
Las selenotransferasas son enzimas transferasas que catalizan la transferencia de un grupo funcional que contiene selenio, desde una molécula donadora a una molécula aceptora, su actividad enzimática está definida por el número EC 2.9.1.-. Las selenotransferasas tienen un importante valor biológico ya que son las encargadas de sintetizar por medios indirectos el aminoácido proteogénico selenocisteína y el nucleótido selenouridina.
Selenotransferasa | ||||
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Estructuras disponibles | ||||
PDB | ||||
Identificadores | ||||
Identificadores externos |
Bases de datos de enzimas
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Número EC | 2.9.1 | |||
Estructura/Función proteica | ||||
Tipo de proteína | Transferasa | |||
Funciones | Enzima | |||
Ortólogos | ||||
Especies |
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Ubicación (UCSC) |
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PubMed (Búsqueda) |
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PMC (Búsqueda) |
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Las selenotransferasas conocidas hacen uso del piridoxal fosfato como cofactor y de selenofosfato como fuente de selenio. El selenofosfato es sintetizado por la enzima selenofosfato sintetasa (EC 2.7.9.3).[1]
Enzimas conocidas
editarExisten dos actividades enzimáticas reconocidas de selenotransferasas:[2]
- Selenocisteína sintasa (cuyo nombre sistemático es L-seril-ARNtSec selenotransferasa EC 2.9.1.1). Esta enzima cataliza la síntesis de selenocisteína por un mecanismo indirecto, que requiere de la modificación de una serina ya unida a un ARN de transferencia específico (el ARNtSec) para producir selenocisteína unida al ARNtSec.[3]
ARNtSec-Serina + selenofosfato ARNtSec-Selenocisteína + fosfato
- O-fosfo-L-seril-ARNtSec:L-selenocisteinil-ARNt sintasa (EC 2.9.1.2) que es capaz de sintetizar selenocisteína a partir de un derivado fosforado de la L-serina unida a ARNt, este mecanismo es el principal en eucariotas.[4][1]
Referencias
editar- ↑ a b Salilnas G, et Al (2010). «Bioquímica de la selenocisteína, el 21er aminoácido, y rol de las selenoproteínas en la salud humana». Mensaje Bioquímico XXXIV: 121-133. ISSN 0188-137X. Archivado desde el original el 6 de enero de 2014. Consultado el 5 de enero de 2014.
- ↑ 2.9.1- en ExPASy consultado el 05-01-2014
- ↑ 2.9.1.1 en ExPASy consultado el 05-01-2014
- ↑ 2.9.1.2 en ExPASy consultado el 05-01-2014