Diferencia entre revisiones de «Proteína»
Contenido eliminado Contenido añadido
Sin resumen de edición |
Revertidos los cambios de 186.19.90.66 a la última edición de Soulreaper usando monobook-suite |
||
Línea 1:
[[Archivo:Hemoglobin t-r state ani.gif|thumb|300px|Estructura tridimensional de la [[hemoglobina]]. La animación corresponde a la transición conformacional entre las formas oxigenada y desoxigenada.]]
Las '''proteínas''' son [[macromolécula]]s formadas por cadenas lineales de [[aminoácido]]s. El nombre proteína proviene de la palabra [[Idioma griego|griega]] ''πρώτα'' ("
Las proteínas desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y son las [[biomolécula]]s más versátiles y más diversas. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan:
Línea 72:
* [[Reacción de Biuret]]
El reactivo de Biuret está formado por una disolución de [[sulfato de cobre]] en medio [[alcalino]], este reconoce el enlace peptídico de las proteínas mediante la formación de un complejo de coordinación entre los iones Cu<sup>2+</sup> y los pares de [[electrones]] no compartidos del [[
* [[Reacción de Millon]]
Reconoce residuos [[fenol|fenólicos]], o sea aquellas proteínas que contengan [[tirosina]]. Las proteínas se precipitan por acción de los ácidos inorgánicos fuertes del reactivo, dando un precipitado blanco que se vuelve gradualmente rojo al calentar.
* [[Reacción xantoproteica]]
Reconoce grupos [[aromático]]s, o sea aquellas proteínas que contengan [[tirosina]] o [[fenilalanina]], con las cuales el [[ácido nítrico]] forma compuestos nitrados amarillos.
=== Determinación de la estabilidad proteica ===
La estabilidad de una proteína es una medida de la energía que diferencia al estado nativo de otros estados "no nativos" o desnaturalizados. Hablaremos de estabilidad [[termodinámica]] cuando podamos hacer la diferencia de energía entre el estado nativo y el desnaturalizado, para lo cual se requiere reversibilidad en el proceso de desnaturalización. Y hablaremos de estabilidad cinética cuando, dado que la proteína desnaturaliza irreversiblemente, sólo podemos diferenciar energéticamente la proteína nativa del estado de transición (el estado limitante en el proceso de desnaturalización) que da lugar al estado final. En el caso de las proteínas reversibles, también se puede hablar de estabilidad cinética, puesto que el proceso de desnaturalización también presenta un estado limitante. Actualmente se ha demostrado que algunas proteínas reversibles pueden carecer de dicho estado limitante, si bien es un tema aún controvertido en la bibliografía científica.
La determinación de la estabilidad proteica puede realizarse con diversas técnicas. La única de ellas que mide directamente los parámetros energéticos es la [[calorimetría]] (normalmente en la modalidad de calorimetría diferencial de barrido). En esta se mide la cantidad de calor que absorbe una disolución de proteína cuando es calentada, de modo que al aumentar la temperatura se produce una transición entre el estado nativo y el estado desnaturalizado que lleva asociada la absorción de una gran cantidad de calor.
El resto de técnicas miden propiedades de las proteínas que son distintas en el estado nativo y en el estado desplegado. Entre ellas se podrían citar la fluorescencia de [[triptófano]]s y [[tirosina]]s, el dicroísmo circular, radio hidrodinámico, [[espectroscopia]] infrarroja, [[resonancia magnética nuclear]], etc. Una vez hemos elegido la propiedad que vamos a medir para seguir la desnaturalización de la proteína, podemos distinguir dos modalidades: Aquellas que usan como agente desnaturalizante el incremento de temperatura y aquellas que hacen uso de agentes químicos (como [[urea]], [[cloruro de guanidinio]], [[tiocianato de guanidinio]], [[alcohol]]es, etc.). Estas últimas relacionan la concentración del agente utilizado con la energía necesaria para la desnaturalización. Una de las últimas técnicas que han emergido en el estudio de las proteínas es la microscopía de fuerza atómica. Esta técnica es cualitativamente distinta de las demás, puesto que no trabaja con sistemas macroscópicos sino con moléculas individuales. Mide la estabilidad de la proteína a través del trabajo necesario para desnaturalizarla cuando se aplica una fuerza por un extremo mientras se mantiene el otro extremo fijo a una superficie.
| |||