Diferencia entre revisiones de «Glicación»

Las proteínas extracelulares, como las proteínas presentes en células independientes de insulina, están expuestas directamente a las variaciones plasmáticas de glucosa. La proteína predominante en la [[matriz extracelular]] y el componente principal de los [[tejido conectivo|tejidos conectivos]], como [[piel]], [[tendón|tendones]] y [[huesos]], es el '''[[colágeno]]'''. Dada su abundancia, su larga vida media y su exposición a la glucosa circulante, es una buena candidata a sufrir acumulación de PGA. De hecho, una de las características del envejecimiento es un incremento de la rigidez y la dureza del colágeno, y esta disminución de la flexibilidad podría, en parte, atribuirse a ligamientos cruzados entre fibras de colágeno mediadas por PGA. En los casos en los que se ha medido la presencia de PGA en tejidos ricos en colágeno, como la [[aorta]], la [[duramadre]] o la piel, se ha observado una correlación positiva con la edad. La modificación por PGA del colágeno también podría contribuir en la [[aterosclerosis]], [[nefropatía]]s y alteraciones vasculares periféricas. El colágeno modificado por PGA puede formar ligamientos cruzados con proteínas séricas, como [[lipoproteína]]s de baja densidad, [[albúmina]] o [[inmunoglobulina]]s, contribuyendo a la formación de las placas de aterosclerosis, espesamiento de la membrana basal en tejidos renales y oclusión de los vasos periféricos.<ref name="Birren"></ref><ref name=":0" /><ref>{{Cita web|url=http://www.medicinabuenosaires.com/revistas/vol60-00/5-1/glicacion.htm|título=LA GLICACION Y GLICOXIDACION DE LAS LIPOPROTEINAS SU IMPORTANCIA EN LA DIABETES MELLITUS|fechaacceso=2017-09-20|sitioweb=www.medicinabuenosaires.com}}</ref>