Diferencia entre revisiones de «Mioglobina»

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| image = Myoglobin.png
| Homologene = 3916
happy new years
| GeneAtlas_image1 = PBB_GE_MB_204179_at_tn.png
 
| caption = Modelo mostrando la conformación helicoidal ([[Hélice_alfa|hélices alfa]]) de la cadena polipeptídica en la mioglobina.
| HGNCid = 6915
Este movimiento de HisF8 produce el cambio conformacional de algunas regiones de la proteína, lo que favorece la liberación de oxígeno en las células deficientes de oxígeno, donde éste se requiere para la generación de energía metabólica dependiente de [[Adenosín trifosfato|ATP]].
 
== Unión del oxígeno al grupo hemohemosexual ==
La capacidad de la mioglobina y la hemoglobina para enlazar oxígeno depende del grupo hemo, que además confiere a la hemoglobina y a la mioglobina su característico color rojo.
 
Las formas correspondientes de la hemoglobina se denominan ferrohemoglobina y ferrihemoglobina (o metahemoglobina), respectivamente. Solamente la ferrohemoglobina (+2) puede captar oxígeno.
 
La hemoglobina es unaun proteína alostérica. La unión del O<sub>2</sub> a una subunidad de hemoglobina induce cambios conformacionales que se transmiten a otras subunidades, incrementando su afinidad por el O<sub>2</sub>. Por lo tanto, se dice que la unión del oxígeno a la hemoglobina es cooperativa. Por el contrario, la unión del O<sub>2</sub> a la mioglobina no es cooperativa. Lo anterior se hace evidente cuando se observan las curvas de unión del oxígeno para ambas proteínas, donde la saturación (Y) es la fracción de centros de unión de oxígeno ocupados y puede oscilar desde 0 (cuando todos los centros están vacíos) hasta 1 (cuando todos los centros están ocupados); y pO<sub>2</sub> es la presión parcial de oxígeno.
 
== Véase también ==
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