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[[Archivo:Gel electrophoresis 2.jpg|right|200px|thumb|Electroforesis.]]
La '''electroforesis''' es una [[métodos electroanalíticos|técnica]] para la separación de [[molécula]]s según la movilidad de éstas en un campo eléctrico.<ref>{{Google books|id=KthmqoNj8VkC|78}}</ref>La separación puede realizarse sobre la superficie hidratada de un soporte sólido (p. ej., electroforesis en papel o en [[acetato de celulosa]]), a través de una matriz porosa ([[electroforesis en gel]]), o bien en disolución (electroforesis libre). Dependiendo de la técnica que se use, la separación obedece en distinta medida a la carga eléctrica de las moléculas y a su masa.
La electroforesis se usa en una gran mayoría en la materia del [[ADN recombinante]] ya que nos permite saber la carga que poseen los polipéptidos, y separar los diferentes polipéptidos resultantes de las variaciones del experimento del ADN recombinante.
La variante de uso más común para el análisis de mezclas de [[proteína]]s o de [[ácido nucleico|ácidos nucleicos]] utiliza como soporte un [[gel]], habitualmente de [[agarosa]] o de [[poliacrilamida]]. Los ácidos nucleicos ya disponen de una carga eléctrica negativa, que los dirigirá al polo positivo, mientras que las proteínas se cargan al unirse con sustancias como el [[dodecilsulfato sódico|SDS]] ([[detergente]]) que incorpora cargas negativas de una manera dependiente de la masa molecular de la proteína. Al poner la mezcla de moléculas y aplicar un campo eléctrico, éstas se moverán y deberán ir pasando por la malla del gel (una red tridimensional de fibras cruzadas), por lo que las pequeñas se moverán mejor, más rápidamente. Así, las más pequeñas avanzarán más y las más grandes quedarán cerca del lugar de partida.<ref>{{Cita web|url=http://depa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/Exposicion_electroforesis_5087.pdf|título=ELECTROFORÉSIS|fechaacceso=17 de abril de 2017|autor=Universidad Autónoma De México|enlaceautor=|fecha=|idioma=|sitioweb=unam.mx|editorial=}}</ref>
== Historia ==
Los primeros trabajos con el principio básico de la electroforesis datan de principios del siglo XIX, basados en las [[leyes de Faraday de la electrólisis]] propuestas en el siglo XVIII y la temprana electroquímica. Los experimentos de [[Johann Wilhelm Hittorf]], [[Walther Nernst]] y [[Friedrich Kohlrausch]] para medir las propiedades y el comportamiento de pequeños iones en movimiento a través de [[solución acuosa|soluciones acuosas]] bajo la influencia de un campo eléctrico llevaron a descripciones matemáticas generales de la electroquímica de las soluciones acuosas. Kohlrausch creó las ecuaciones para diferentes concentraciones de partículas cargadas en movimiento , incluyendo los límites de movimiento afilados de las partículas que migran. A principios del siglo XX, los electroquímicos habían encontrado que tales límites de movimiento de partículas cargadas se podrían crear con tubos de vidrio en forma de U.<ref>Vesterberg, pag. 4-5.</ref>
Los métodos de detección óptica de los límites en movimiento en líquidos fueron elaborados en la década de 1860 por [[August Toepler]]. Toepler midió las [[schlieren]] (sombras) o ligeras variaciones en las propiedades ópticas en soluciones no homogéneas. Este método combinado con los métodos teóricos y experimentales para la creación y el análisis de los límites en movimiento cargados sería la base del método de electroforesis límite en movimiento de Tiselius.<ref>Vesterberg, pag. 5.</ref>
La electroforesis comenzó en serio con el trabajo de [[Arne Tiselius]] en el 1931, y los nuevos [[procesos de separación]] y técnicas de [[análisis químico]]s basados en la electroforesis continúan siendo desarrollados en el siglo XXI. Tiselius, con el apoyo de la Fundación Rockefeller, desarrolló el "aparato de Tiselius" para la [[electroforesis límite de movimiento]], que fue descrito en 1937 en el conocido artículo "[[A New Apparatus for Electrophoretic Analysis of Colloidal Mixtures]]" [Un nuevo aparato para el análisis electroforético de mezclas coloidales].<ref>{{cita publicación| volumen = 33| páginas = 524–531| apellido = Tiselius| nombre = Arne| título = A new apparatus for electrophoretic analysis of colloidal mixtures| publicación = Transactions of the Faraday Society| año = 1937| doi = 10.1039/TF9373300524 }}</ref> El método se extendió lentamente hasta el advenimiento de los métodos de la [[electroforesis de zona]] efectiva en los años 1940 y 1950, que utilizan papel de filtro o geles como apoyo a los medios de soporte. En la década de 1960, los métodos de [[electroforesis en gel]] se volvieron cada vez más sofisticados haciendo posible separar moléculas biológicas basadas en diminutas diferencias físicas y químicas, ayudando a impulsar el auge de la biología molecular. La electroforesis en gel y las técnicas relacionadas se convirtieron en la base para una amplia gama de métodos bioquímicos, tales como las [[Huella peptídica|huellas digitales de proteínas]], la [[Southern blot|hibridación Southern]] y procedimientos de transferencia similares, [[secuenciación del ADN]], y muchos más.
== Electroforesis ==
La gran mayoría de [[macromolécula]]s están cargadas [[Electricidad|eléctricamente]] y, al igual que los [[electrolito]]s, se pueden clasificar en fuertes y débiles dependiendo de la [[Constante de disociación ácida|constante de ionización]] de [[Ácido|grupos ácidos]] y [[Base (química)|básicos]]. Por ejemplo los [[Ácido nucleico|ácidos nucleicos]] son poliácidos fuertes.
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