Diferencia entre revisiones de «Estructura primaria de las proteínas»
Contenido eliminado Contenido añadido
m Revertir - vandalismo |
|||
Línea 18:
* '''''aminoácidos hidrófobos [[aromaticidad|aromáticos]] ([[Fenilalanina]] (Phe), [[Tirosina]] (Tyr), [[Triptófano]] (Trp)):''''' Al igual que los aminoácidos hidrófobos alinfáticos suelen encontrarse en la proteína en regiones donde no se encuentran en contacto con el agua. En el caso de la tirosina y el triptófano, como tienen un grupo polar en su cadena lateral, podrían presentar cierta interacción con sustancias polares.
* '''''aminoácidos [[Polaridad (química)|polares sin carga neta]] ([[Treonina]] (Thr), [[Serina]] (Ser), [[Asparagina]] (Asn), [[Glutamina]] (Gln)), [[ácidos]] ([[Aspartato]] (Asp), [[Glutamato]] (Glu)) y [[base|básicos]] ([[Histidina]] (His), [[Lisina]] (Lys), [[Arginina]] (Arg)):''''' Están ubicados en la
* '''''[[Cisteína]] (Cys):'''''Es un aminoácido azufrado que puede [[oxidación|oxidarse]] para formar puentes disulfuro (''-S-S-'') con una segunda cisteína ubicada en la misma cadena polipepídica o en una cadena diferente. Esto le da a la estructura de la proteína una mayor estabilidad limitando su deformación.
* '''''[[Glicina]] (Gly):''''' Por el pequeño tamaño de su residuo lateral puede ubicarse en lugares muy estrechos dentro de la proteína, permitiéndole una forma más compacta. En ciertas estructuras como las hélices puede ser un factor desestabilizante debido a que permite una mayor libertad de movimiento.
* '''''[[Prolina]] (Pro):''''' Por su estructura cíclica, permite cambios bruscos en la dirección de la cadena polipeptídica y limita la posibilidad de movimiento aleatorio de la cadena. Se encuentra en estructuras como los [[giros beta]] y [[giros gamma]].
== Modificaciones postraduccionales ==
| |||