Piruvato deshidrogenasa (quinona)

La piruvato deshidrogenasa (quinona) (EC 1.2.5.1) es una enzima que cataliza la siguiente reacción química:

Piruvato deshidrogenasa (quinona)
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz BRENDA: entrada en BRENDA ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: vía metabólica
Número EC	1.2.5.1
Ortólogos
Especies	Humano Ratón
PubMed (Búsqueda)	[1]
PMC (Búsqueda)	[2]

piruvato + ubiquinona + H
2O $\rightleftharpoons$ acetato + CO
2 + ubiquinol

Por lo tanto los tres sustratos de esta enzima son piruvato, una ubiquinona y agua, mientras que sus tres productos son acetato, dióxido de carbono y ubiquinol.

Clasificación

Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, más específicamente a aquellas oxidorreductas que actúan sobre un grupo oxo o aldehído como donante de electrones, utilizando una quinona o compuesto similar como aceptor.

Nomenclatura

El nombre sistemático de esta clase de enzimas es piruvato:ubiquinona oxidorreductasa. Otros nombres por los que se la conoce pueden ser piruvato deshidrogenasa, pirúvico deshidrogenasa, pirúvico (citocromo b1) deshidrogenasa, piruvato:ubiquinona-8-oxidorreductasa, piruvato oxidasa (desaconsejado por ambiguo).

Estructura y función

Se trata de una flavoproteína bacteriana que se encuentra localizada en la cara interna de la membrana citoplasmática, donde se encuentra acoplada a la cadena respiratoria por medio de la ubiquinona. La enzima no es capaz de utilizar menaquinona. Su actividad se incrementa mucho con la adición de lípidos. Requiere de tiamina difosfato para su actividad. Esta enzima también puede formar acetoína.

Referencias

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• Cunningham, C.C. and Hager, L.P. (1975). «Reactivation of the lipid-depleted pyruvate oxidase system from Escherichia coli with cell envelope neutral lipids». J. Biol. Chem. 250 (18): 7139-7146. PMID 1100621. 

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• O'Brien, T.A., Schrock, H.L., Russell, P., Blake, R., 2nd and Gennis, R.B. (1976). «Preparation of Escherichia coli pyruvate oxidase utilizing a thiamine pyrophosphate affinity column». Biochim. Biophys. Acta 452 (1): 13-29. PMID 791368. doi:10.1016/0005-2744(76)90054-1. 

• Bertagnolli, B.L. and Hager, L.P. (1993). «Role of flavin in acetoin production by two bacterial pyruvate oxidases». Arch. Biochem. Biophys. 300 (1): 364-371. PMID 8424670. doi:10.1006/abbi.1993.1049. 

Enlaces externos

• MeSH: Pyruvate+dehydrogenase+(quinone) (en inglés)

• Datos: Q3008594