Termoestabilidad

(Redirigido desde «Termoestable»)
Crystal estructura de β-glucosidase de Thermotoga neapolitana (PDB: 5IDI). Proteína termoestable, activa a 80°C.[1]

Se denomina termoestabilidad a la propiedad de una sustancia para resistir cambios irreversibles en su estructura química o física, ya sea por descomposición o polimerización, a temperaturas relativamente altas. Un plástico termoestable, es un plástico termoendurecible que no puede ser reconfigurado al calentarse, al contrario que un termoplástico, que puede derretirse y remoldearse. La termostabilidad es también una propiedad de algunas proteínas resistentes a los cambios en su estructura por aplicación de calor.

Polímeros termoestablesEditar

Los polímeros termostables se caracterizan por estar formados por cadenas que forman una red tridimensional con fuertes enlaces entre ellas. Al elevarse la temperatura, las cadenas se compactan aún más formando una estructura especialmente resistente a la degradación. Los plásticos termoestables poseen algunas propiedades ventajosas respecto a los termoplásticos. Por ejemplo, mejor resistencia al impacto, a los solventes, a la permeación de gases y a las temperaturas extremas. Entre las desventajas se encuentran, generalmente, la dificultad de procesamiento, la necesidad del curado, el carácter quebradizo del material (frágil) y el no presentar reforzamiento al someterlo a tensión.

Proteínas termoestablesEditar

 
Al calentar una proteína, se destruyen los enlaces que mantienen su estructura terciaria, lo que causa su desnaturación y pérdida de actividad.

La mayoría de los seres vivos en la tierra viven a temperaturas de menos de 50 °C, generalmente entre 15 a 50 °C. Las macromoléculas presentes en estos organismos (proteínas y ácidos nucleicos) forman estructuras tridimensionales esenciales a su actividad enzimática.[2]​ Por encima de la temperatura nativa del organismo, la energía térmica puede causar una desnaturalización de las proteínas, al destruirse los enlaces que estabilizan la estructura terciaria y cuaternaria. La consiguiente pérdida de la actividad enzimática, impide el desempeño normal de las funciones vitales. Sin embargo, existen seres, generalmente microorganismos, que son termófilos y pueden habitar en entornos por encima de los 85 °C.[3]​ Las proteínas en estos organismos presentan adaptaciones para preservar su función a estas temperaturas.[4]​ La comparación entre de proteínas homólogas en los termófilos y otros organismos revela algunas diferencias en la estructura de proteína. Una de ellas es la presencia de enlaces de hidrógeno adicionales en las proteínas termófilas; otra diferencia es la mayor abundancia de puentes de sal y disulfuros, que estabilizan la estructura.[5][6]​ Otros factores que afectan la termoestabilidad de las proteínas son un empaquetamiento compacto, la oligomerización, y las interacciones entre las subunidades de proteínas complejas.[7][8]

ReferenciasEditar

  1. «Crystal structure of β-glucosidase 1A from Thermotoga neapolitana and comparison of active site mutants for hydrolysis of flavonoid glucosides». Proteins 85 (5): 872-884. May 2017. PMID 28142197. doi:10.1002/prot.25256. 
  2. Kandhari, Nitika; Sinha, Somdatta (26 de junio de 2017). «Complex network analysis of thermostable mutants of Bacillus subtilis Lipase A». Applied Network Science (en inglés) 2 (1): 18. ISSN 2364-8228. PMC 6214246. doi:10.1007/s41109-017-0039-y. 
  3. «Enzyme thermostability and thermoactivity». Protein Engineering 9 (8): 629-30. August 1996. PMID 8875639. doi:10.1093/protein/9.8.629. 
  4. «Thermoadaptation trait revealed by the genome sequence of thermophilic Geobacillus kaustophilus». Nucleic Acids Research 32 (21): 6292-303. 2004. PMC 535678. PMID 15576355. doi:10.1093/nar/gkh970. 
  5. «The stability of thermophilic proteins: a study based on comprehensive genome comparison». Functional & Integrative Genomics 1 (1): 76-88. May 2000. PMID 11793224. doi:10.1007/s101420000003. 
  6. «Stabilization of phage T4 lysozyme by engineered disulfide bonds». Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 86 (17): 6562-6. September 1989. Bibcode:1989PNAS...86.6562M. PMC 297884. PMID 2671995. doi:10.1073/pnas.86.17.6562. 
  7. «Transproteomic evidence of a loop-deletion mechanism for enhancing protein thermostability». Journal of Molecular Biology 290 (2): 595-604. July 1999. PMID 10390356. doi:10.1006/jmbi.1999.2889. 
  8. «How oligomerization contributes to the thermostability of an archaeon protein. Protein L-isoaspartyl-O-methyltransferase from Sulfolobus tokodaii». The Journal of Biological Chemistry 279 (31): 32957-67. July 2004. PMID 15169774. doi:10.1074/jbc.M404405200. 

Enlaces externosEditar