Diferencia entre revisiones de «Péptido»

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Los péptidos se diferencian de las proteínas en que son más pequeños (tienen menos de 10.000 o 12.000 [[Unidad de masa atómica|Daltons]] de masa) y que las proteínas pueden estar formadas por la unión de varios polipéptidos y a veces [[Grupo prostético|grupos prostéticos]]. Un ejemplo de polipéptido es la [[insulina]], compuesta por 51 aminoácidos y conocida como una [[hormona]] de acuerdo a la función que tiene en el [[Ser vivo|organismo]] de los seres humanos.
 
El enlace peptídico es un [[Enlace covalente|enlace covalente]] entre el [[Grupo amino|grupo amino]] (–NH<sub>2</sub>) de un aminoácido y el grupo [[Ácido carboxílico|carboxilo]] (–COOH) de otro.
 
Para [[Nomenclatura de aminoácidos|nombrar un péptido]] se empieza por el aminoácido que porta el grupo –NH<sub>2</sub> terminal, y se termina por el aminoácido que porta el grupo -COOH. En el sistema clásico cada aminoácido se representa por tres letras, y en el moderno, impuesto por la [[genética molecular]], por una letra. Si el primer aminoácido de nuestro péptido fuera alanina y el segundo serina tendríamos el péptido alanil-serina, Ala-Ser, o AS.
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Se separan ambos compuestos y por [[cromatografía]] se detecta. Con el resto del péptido se sigue con el mismo procedimiento hasta tener la secuencia completa.
 
Este método se conoce como degradación de Edman, y es la reacción que usan los secuenciadores automáticos de proteínas. Pero estos secuenciadores sólosolo pueden secuenciar los 20 o 30 primeros aminoácidos, por lo que tendremos que hidrolizar y seguir después. Esto es porque el rendimiento no es del 100% y perdemos péptido poco a poco, y al final no nos queda. Solo las enzimas consiguen un rendimiento al 100%.
 
==Reacciones del grupo carboxilo==
También podemos secuenciar empezando por el extremo carboxilo-terminal, para lo que se usan enzimas como la [[carboxipeptidasa]]. Es una proteasa que hidroliza los enlaces peptídicos. Ésta en concreto es una exoproteasa (ataca a la proteína por un extremo) que ataca al extremo carboxilo terminal.
 
Se emplean 2 tipos, la carboxipeptidasa A y B. [[Catálisis|Catalizan]] la misma reacción, pero tienen especificidad distinta. La A sólosolo rompe el enlace peptídico si el aminoácido carboxilo-terminal es [[Hidrófobo|hidrofóbico]]. La B lo rompe si es básico.
 
Hay que controlar muy bien el tiempo de reacción, ya que cuando se libera un carboxilo terminal el siguiente aminoácido se convierte en el carboxilo terminal.